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生物化学 第四章 蛋白质化学 第四章 蛋白质化学 学习要求 4.1 蛋白质在生命过程中的重要作用 蛋白质的重要作用 蛋白质作为生命现象的物质基础之一，构成一切细胞和组织结构的最重要的组成成分，参与生物体内许多方面的重要功能。 蛋白质的重要作用 （一）酶的催化作用 （二）转运和贮存功能 （三）运动功能 （四）结构支持作用 （五）免疫作用 （六）生物膜功能 蛋白质的重要作用 （七）接受和传递信息 （八）代谢调节功能 （九）控制生长和分化 （十）感染和毒性作用 （十一）其他作用 蛋白质组成与分类 组成基本单位 蛋白质的常见分类方法 1．根据蛋白质的化学组成 2．根据蛋白质的溶解性和组成 3．根据蛋白质分子形状 4．根据蛋白质生物功能 4.2 氨基酸 氨基酸的结构与分类 蛋白质是由廿种基本氨基酸组成的。 氨基酸的结构与分类 氨基酸的结构与分类 非编码氨基酸 属于氨基酸的衍生物，也称为修饰氨基酸。 如：胱氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸、L-甲状腺素等 非编码氨基酸（胱氨酸） 羟脯氨酸与羟赖氨酸 非蛋白质氨基酸 不是蛋白质的组成成分 以游离或结合的形式存在于生物界 大都是常见氨基酸的衍生物 还有些是β-,γ-,δ-, 和D-型氨基酸 一些是代谢中间产物，如瓜氨酸、鸟氨酸； γ-氨基丁酸等 氨基酸的理化性质 4.3 肽 肽的基本概念 一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合的化合物叫做肽，氨基酸之间通过酰胺键（蛋白质化学中将这类酰胺键专称为肽键）连接而成。 寡肽——少数几个氨基酸 组成的肽 寡肽——少数几个氨基酸 组成的肽 多肽链 肽链中的氨基酸不是原来完整的分子，多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。 肽命名 多肽化合物的名称，通常按照肽内氨基酸残基的排列顺序，以残基名称（如某某氨酰）从N端依次阅读到C端，并以C端残基全名结束肽的名称。 命名举例 注意： 在开链肽的N端和C端可以有游离的α氨基和α羧基，而有的开链肽的N端或C端的游离的α氨基或α羧基被别的基团结合（如烷基化、酰化等）或N端残基自身环化。 例如促甲状腺素释放激素的N端残基是谷氨酸，此残基易于自身环化成焦谷氨酰基（α氨基与谷氨酸的γ羧基脱水缩和而成）。 谷胱甘肽 谷胱甘肽重要的生物功能 维护蛋白质活性中心的巯基 参与二硫化合物相互转化 某些酶的辅酶，在体内氧化还原过程中起重要的作用 肽类应用研究和发展前景 激素  抗生素 活性肽 生物的生长、发育、细胞分化、大脑活动、肿瘤病变、免疫防御、生殖控制、抗衰老、生物钟规律及分子进化等均涉及到活性肽。生物活性肽是机体内传递信息、调节代谢和协调器官活动的重要化学信使。 肽的应用及发展 近年来，多肽的分离纯化、结构分析、化学合成、生物、放射免疫测定、免疫细胞化学以及遗传工程等新技术的应用，新的活性肽不断发现，对活性肽功能认识不断增长，促使这一领域迅速发展。 生物活性肽研究中的一大突破 举例 肌肉中存在着鹅肌肽和肌肽都是二肽，前者是β-丙氨酰-1-甲基组氨酸，后者是β-丙氨酰组氨酸，它们在骨骼肌中含量很高。 4.5 蛋白质的分子构象 一、蛋白质的二级结构 是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。 （一）多肽主链的基本结构 X射线衍射研究证明 天然的蛋白质分子并不是一条走向随机的松散肽链，每一种都具有自己特定的空间结构。线性的多肽链在空间中折叠成特定的三维结构，这种空间结构通常称为蛋白质的高级结构或分子构象。 肽键不能自由转动，具有部分双键性质。 X射线衍射法 二面角 二面角决定肽链的构象 注意 （二）二级结构的基本构象 螺旋结构 左手螺旋与右手螺旋 α螺旋主要的结构特点 α螺旋主要的结构特点 β折叠结构 β折叠结构 β折叠结构 转角 转角结构 转角结构 各类氨基酸与蛋白质二级结构关系 β突起 β突起的结构 无规卷曲 三股螺旋 胶原蛋白的三股螺旋 二、超二级结构 （1）α×α （2）β×β （3）β迂回 （4）β折叠桶 （5）α螺旋-转角-α螺旋 肌红蛋白的三级结构 4.6 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质一级结构决定高级结构 核糖核酸酶的变性与复性 核糖核酸酶的变性与复性 镰刀型红细胞贫血的分子基础 镰刀型红细胞贫血的分子基础 肌红蛋白与血红蛋白 肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线 4.7 蛋白质的性质及纯化 胶体性质 1、透析 2、盐析 3、凝胶过滤 凝胶过滤 酸碱性质 1、等电点沉淀 2、离子交换层析 3、电泳 电泳 电泳 电泳 蛋白质的性质及纯化 紫外吸收－－A280nm 蛋白质的变性 1、可逆变性 2、不