军事医学科学院博士考试生化试题1.docVIP

军事医学科学院2003年生物化学考博试题 名词解释1、超二级结构：蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。典型的超二级结构有罗斯曼折叠模式βαβ、4股α螺旋形成的四螺旋束等。2、变构调节与变构酶：变构调节就是指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。 生理意义：1代谢终产物反馈调节反应途中的酶，使代谢物不致生成过多；2使能量得以有效利用，不致浪费；3不同代谢途径相互调节。3、真核生物DNA组装：DNA包装成染色体需要经过三级压缩，其具体过程是：1、首先组蛋白h1 h2a h2b h3 h4各两个组成盘装八聚体核心，而后1.75圈共146BP DNA缠绕其上，成为核小体颗粒，两个颗粒之间经过60BP连接DNA连接，在出口和入口处再结合组蛋白H1作为稳定结构，经过不断的连接，核小体颗粒形成外径10nm的纤维状串珠，称为核小体串珠纤维，是为染色体一级结构。2、核小体串珠纤维在酶的作用下形成每圈6个核小体，外径30nm的螺旋结构。 是为染色体二级结构。3、螺旋结构再次螺旋化，形成超螺旋结构（此处有争议，我看过的书上，人卫版医学细胞生物学同意超螺旋学说，而北大版教材认为3级结构是微带，即曲折化的螺线管），此为3级结构。4、超螺线管（或者说微带），形成绊环，即线性的螺线管形成的放射状环。绊环在非组蛋白上缠绕即形成显微镜可见的染色体结构。4、泛素与蛋白酶体：一个高度保守的蛋白质，由76个氨基酸残基组成。几乎存在于所有的物种中，但已发现的差别不超过两个氨基酸。参与短半寿期蛋白质的快速降解。以多蛋白质的形式被合成，在翻译后加工过程中，被切割成多个泛素分子。 泛素化：泛素C端甘氨酸残基通过酰胺键与目的蛋白的赖氨酸残基的ε氨基结合。参与蛋白质降解和功能调控等。5、电子传递链与酶复合体：即呼吸链，多种递电子体或递氢体按次序排列的连接情况。生物氧化过程中各物质氧化脱下的氢，大多由辅酶接受，这些还原性辅酶的氢在线粒体内膜上经一系列递电子体(或递氢体)形成的连锁链，逐步传送到氧分子而生成水。此种连锁过程与细胞内呼吸过程密切相关。 (electron transfer chain，ETC)是一系列电子载体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统.所有组成成分都嵌合于线粒体内膜或叶绿体类囊体膜或其他生物膜中，而且按顺序分段组成分离的复合物，在复合物内各载体成分的物理排列也符合电子流动的方向.其中线粒体中的电子传递链是伴随着营养物质的氧化放能，又称作呼吸链.　　线粒体中的电子传递链的主要组分包括:①黄素蛋白；②铁硫蛋白；③细胞色素；④泛醌.它们都是疏水性分子.除泛醌外，其他组分都是蛋白质，通过其辅基的可逆氧化还原传递电子. 它们在膜表面形成四个复合体，称为复合体Ⅰ（脱氢酶复合体），复合体Ⅱ（脱氢酶复合体），复合体Ⅲ（还原酶复合体），复合体Ⅳ（细胞色素氧化酶复合体）。NADH依次经过复合物Ⅰ、辅酶Q、复合体Ⅲ、、复合体Ⅳ最终把电子传递给氧气，并将质子排到线粒体膜间隙最终经线粒体ATP合酶生成2.5个ATP.FADH2经复合体Ⅱ、辅酶Q、复合体Ⅲ、细胞色素C、复合体Ⅳ最终把电子传递给氧气，并将质子排到线粒体膜间隙最终经线粒体ATP合酶生成1.5个ATP.由于前者的生成ATP量大于后者，所以前者称为主电子传递链，后者称为次电子传递链。6、端粒与端粒酶：Telomere，真核细胞内线性染色体末端的一种特殊结构，由DNA简单重复序列以及同这些序列专一性结合的蛋白质构成。 Telomerase，一种自身携带模板的逆转录酶，由RNA和蛋白质组成，RNA组分中含有一段短的模板序列与端粒DNA的重复序列互补，而其蛋白质组分具有逆转录酶活性，以RNA为模板催化端粒DNA的合成，将其加到端粒的3′端，以维持端粒长度及功能。  7、带正电的R基氨基酸： 酸性氨基酸，如谷氨酸（Glu;E）、天冬氨酸(Asp;D)；碱性氨基酸，如赖氨酸(Lys;K)、精氨酸(Arg;R)、组氨酸(His;H)；非极性氨基酸：丙氨酸(Ala;A)、缬氨酸(Val;V)、亮(Leu;L)、异亮氨酸(Ile;I)、苯丙氨酸(Phe;F)、色氨酸(Trp;W)、甲硫氨酸(Met;M)、脯氨酸(Pro;P)； 不带电荷极性氨基酸：丝氨酸(Ser;S)、苏氨酸(Thr;T)、酪氨酸(Tyr;Y)、谷氨酰胺(Gln;Q)、天冬酰胺(Asn;N)、半胱氨酸(Cys;C)、甘氨酸(Gly;G)； 芳香族氨基酸: 苯丙氨酸(Phe;F)、酪氨酸(Tyr;Y)、色氨酸(Trp;W)；杂环氨基酸：组氨酸(His;H)和色氨酸(Trp;W)。含硫的氨基酸：半胱氨酸