酶的概述专题知识宣教课件.ppt

酶的概述专题知识宣教; 酶的概念 酶学研究历史 酶的命名与分类 酶的分子结构与功能的关系 酶促反应的特点与机理 酶促反应动力学 酶 的 调 节 酶与医学的关系 ;一 酶的概念;二 酶学研究历史;三 酶的分类与命名 (一)酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases);(二) 酶的命名 1. 习惯命名法——惯用名(推荐名称) 2. 系统命名法——系统名;一些酶的命名举例;四 酶的结构与功能的关系;(一) 酶的类型; 1 、结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶; 2、结构组成中既含氨基酸组分又含非氨基 酸组分的酶称为结合酶 ;辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;小分子有机化合物在催化中的作用 ;或称活性部位(active site)，在酶分子当中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域称为酶的活性部位。;酶的活性中心;;活性中心内的必需基团;;溶菌酶的活性中心;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。;根据酶对其底物结构选择的严格程度不 同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：;绝对特异性;相对特异性 ;立体结构特异性;HOOCCH HOOCCH;2.酶专一性的假说 “锁与钥匙”假说：1894年,酶表面具有特定的形状，像一把锁，底物分子或底物分子的一部分像钥匙，专一地插入酶的特定部位，S与E分子在结构上具有紧密的互补关系。 “诱导契合”假说：1958年，E与S结构并非互补，当E结合S时在S的诱导下，E的构象发生 改变，成为能与S契合的构象，从而催化底物的反应。（手与手套）;五、酶的作用机制;反应总能量改变 ;酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡??。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 ;（一）酶和底物复合物的形成;（二）酶具有高催化效率的分子机制; 2.多元催化;在疏水环境中进行酶促反应有很大的优越性，此现象称为表面效应（surface effect）。 ;六、酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ;概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括： 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;一、[S]浓度对反应速度的影响;;;当底物浓度高达一定程度;二、酶促反应的动力学方程式;;米－曼氏方程式推导基于两个假设： E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即 V＝k3[ES]。 (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。 ;推导过程;当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[Et]＝[ES]，反应达最大速度 Vmax＝K3[ES]＝K3[Et] (5);当反应速度为最大反应速度一半时; Km与Vmax的意义; Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。意义：Vmax=K3 [E] 如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算 酶的转换数(turnover number)，即动力学常数K3。 酶的转换数:当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。可用来比较每单位酶的催化能力。 ; Ｋm值与Ｖmax值的测定;三、酶浓度对反应速度的影响;四、温度对反应速度的影响;五、 pH对反应速度的影响;六、抑制剂对反应速度的影响; 抑制作用的类型;(一) 不可逆抑制作用;有机磷化合物;（二） 可逆抑制作用;１. 竞争性抑制作用;+;;* 举例; 磺胺类药物的抑菌机制 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶;2. 非竞争性抑制;* 特点;３. 反竞争性抑制;* 特点：;各种可逆性抑制作用的比较 ;七、激活剂对反应速度的影响;八、酶活性测定和酶活性单位;国际单位(IU) 在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转