--生皮蛋白质化学--公开课件.pptVIP

异锁链素／锁链素的生物合成过程（包括6步）。下面以异锁链素为例，讲述其生物合成过程。 三个醛赖氨酰与一个赖氨酰结合而成。 合成步骤如下：醛胺缩合、不对称加成、羟醛缩合、醛胺缩合、脱水—氧化。 2 弹性蛋白在制革中的变化 弹性蛋白只占动物皮肤总蛋白含量的～1％，但对皮革性能有很大影响，弹性蛋白在干燥情况下，当水份含量＜20％时，弹性消失，既硬且脆，对成革柔软性有不良影响，因此在制革过程中要将弹性蛋白完全除去。 弹性蛋白通常在软化过程被除去，因为胰蛋白酶能水解弹性蛋白。 五 网硬蛋白（略） 六 生皮中的球蛋白（略） 七 生皮中的非蛋白质组分 （略） 3）胶原的分子内、分子间交联 1965年Smith提出了原胶原分子排列的1／4错列模型，认为：平行排列的胶原分子不是齐头齐尾，而是错开一个确定的距离，即明暗横纹间距67nm，处于同一轴线上的前后两原胶原分子，首尾并不相接，而是空出一段间隙，称为HO，且HO＝0.5D。原胶原分子总长4.5D，明纹间距0.6D，暗纹间距0.4D－94个AA残基由Hly-Lys之间的侧向交联产生。 Lys和Hyl对分子内和分子间交联的重要性 螺旋区肽段第87位第930位的Hyl可以和C端肽的第16位(16C)，N端肽的第9位(9N)形成分子内交联。 三种交联方式，都与Lys,Hyl的ε－氨基有关 ε－氨基在赖氨酰氧化酶作用下氧化为醛基，得醛赖氨酰，其非常活泼，可与多种侧链官能团发生交联反应。 （1）醛胺缩合　醛赖氨酰的醛基与Lys进行醛胺缩合，得希夫碱 P－CHO　＋　H2N－CH2－P　→　P－C＝N－CH2－P （2）羟醛缩合　两分子醛赖氨酰之间发生，生成β－羟醛交联，β－羟醛通过分子内脱水转化为β－烯醛。 （3）羟醛组氨酸交联 1975年，豪斯莱（Howsley）从胶原的酸水解中分离出来的，由三条α－链间的醛赖氨酰，醛羟赖氨酰与组氨酰交联而成。 3 胶原性质 1） 酸、碱 2） 盐类 3） 酶 4） 胶原的湿热稳定性及Ts 胶原纤维在水浴（或甘油浴）中受热，突然发生收缩变性的温度，称为胶原纤维的收缩温度，也叫Ts，Ts随动物种类的不同略有不同，一般为60～70℃。 动物皮 Ts（℃） 动物皮 Ts（℃） 猪皮 66 兔皮 59～60 黄牛皮 65～67 狗皮 60～62 犊牛皮 63～65 猫皮 60～62 马皮 62～64 鳄鱼皮 44 山羊皮 64～66 鲨鱼皮 40～42 绵羊皮 58～62 江猪皮 34～38 胶原受热收缩与氢键破坏相关，对于胶原纤维，维持构象稳定性的作用力主要来自于链间氢键，但由于羟脯氨酸吡咯烷环的空间位阻，链间的肽平面不能完全形成有效的氢键，因此，Hyp的羟基氢原子与主链羰基中的氧原子之间形成的氢键具有重要意义。这可以由胶原的Hyp含量与Ts的一致性关系得到体现，Hyp含量高，Ts越高。 材料来源 Ts（℃） N％ Hyp％ Pro％ 鲨鱼 40 18.3 5.8 10.2 牛皮 65 18.3 12.9 14.1 胶原分子间的共价交联能显著提高胶原纤维的Ts， 鞣制过程就是在胶原纤维间引入了新的交联结构。 Ts是制革过程中对胶原水解、变性的程度和革的鞣制质量进行评价的重要指标。 三 角蛋白（Keratin） 1 角蛋白概述 角蛋白是构成动物皮肤中表皮、毛发的主要结构蛋白，另外，动物的指甲、羽毛、蹄、角等也含有角蛋白。 根据角蛋白分子中Cys含量，可将角蛋白分为：硬角蛋白和软角蛋白： 硬角蛋白，也称真角蛋白，Eukeratin，Cys％7～11％； 软角蛋白，也称假角蛋白，Pseutokeratin，Cys％＜7％。 α-角蛋白的基本结构是右手α-螺旋 聚集方式如下：三条右手α－螺旋链相互缠绕，构成了一个直径为2.0nm的左手三股螺旋，是纤维的初级单位，叫初原纤维（Protofibril），大量的双硫键参与了初原螺旋的形成。11条初原纤维，两条在中间，其余九条环绕排列形成了一个微原纤维（Microfibril），直径为7.5nm，由数百根微原纤维平行伸展、侧向聚集形成巨原纤维（Macrofibril），其直径为200nm。 2 角蛋白的性质 1）酸、碱对角蛋白的作用 角蛋白质中的双硫键对酸非常稳定，用强酸处理角蛋白，会由于肽键的水解而溶解，但水解片段中仍保持原有的双硫键结构。 强碱对角蛋白质有强烈的溶解作用 。主要原因在于双硫键的水解，此水解属于双分子β－消除反应。 硫醚键交联和亚氨基交联―永久型结合 脱氢丙氨酰的双键可以与亲核试剂加成，随着双硫键的不断水解，脱氢丙氨酰逐渐增多，这两个残基之间可以通过亲核加成以硫醚键交联起来； Arg在碱性条件下脱胍形成的鸟氨酸的侧链氨基可以与脱氢丙氨酰的双键加成生成亚氨基交