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血红蛋白结构与功能 介绍血红蛋白的三维结构、氧的运输功能、结构与功能的适应性 1、血红蛋白的结构  血红蛋白由四个亚基组成  各亚基三级结构具有相似性  胎儿血红蛋白为HbF ，亚基组成为α2γ2 ，γ亚基与β亚基相似，氨 基酸组成中H21残基为Ser ，非His残基，不能与BPG结合，增强 氧的亲和力。利于从胎盘中获取氧。  血红蛋白的三维结构  亚基一级/二级结构：β链146个残基（肌红蛋白153 ），H螺旋缩短； α链141残基， H螺旋缩短，D螺旋缺失。  Max Perutz利用X射线晶体学研究其三维结构。  亚基三级结构：α、β亚基与肌红蛋白结构非常相似，与其氧运输功 能相适应。内部为疏水残基，稳定蛋白质三维结构和保护二价铁  血红蛋白三维结构  分子是一个球体，四个亚基占据四面体的四个角。  血红素辅基位于分子表面E和F螺旋的空穴内，每个亚基一个。  四个氧的结合部位彼此保持一定的距离 β-链 α-链 ⒈血红蛋白（Hb ）是由两个α亚基和两个β亚基组成 的四聚体，它的α和β亚基的结构很类似于肌红蛋白 （Mb ），但是Mb中许多亲水残基在Hb中却被疏水 残基取代，问： ⑴ 这种现象如何与疏水残基折叠到分子内部的原则相 一致？ ⑵ 在维持Hb四级结构作用力方面，你能得出什么结 论？ 2、氧结合引起的血红蛋白构象变化 氧合作用显著改 变Hb的四级结构  装配接触：α1β1接 触和相同的α2β2接 触，接触面积大，对 装 滑动接触 装 亚基装配很重要。 配 配  滑动接触：α1 β2接 接 接 触， α2β1接触，因 触 触 氧合作用而发生变化 时，这些接触也发生 变化  四聚体可以看作αβ原聚体的二聚体，去氧合状态到氧合状态两 个αβ二聚体间滑动过程。  血红素铁的微小移动导致构象的改变 由于卟啉平 面的移动 ， 牵引F8咪唑 环移动 ，螺 旋 F 、拐弯 EF 和 FG 产 生位移 ，进 而引起血红 去氧状态铁卟啉呈 氧合状态铁卟啉由 蛋白构象的 圆顶状或凸形 ，铁 圆顶状或凸形变成 重调。 位 于 卟 啉 环 靠 平面状，铁被拉回 HisF8一侧