酶作为生物催化剂特点.pptVIP

酶的认识起源 人们对酶的认识起源于生产与生活实践。我国人民在八千年以前就开始利用酶。约公元前21世纪夏禹时代，人们就会酿酒，公元前12世纪周代已经能制作饴糖和酱。2000多年前，春秋战国时代已知用曲治疗消化不良的疾病。凡此种种都说明，虽然我们祖先并不知道酶是何物，也无法了解其性质，但根据生产和生活的积累，已把酶利用到了相当广泛的程度。 酶的研究 1810年Jaseph Gaylussac 发现酵母可将糖转化为酒精。 1833年Payen和Persoz首先发现了酶。 1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念 1878年Kühne才给酶一个统一的名词，叫Enzyme。 1894年，Fisher提出了酶与底物作用的“锁与钥匙”学说，用以解释酶作用的专一性。 1897年Büchner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，制备了不含酵母细胞的抽提液，并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖发酵，说明发酵于细胞活动无关。从而说明了发酵是酶作用的化学本质，为此Büchner获得了1911年诺贝尔化学奖。 1903年Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。 1913年Michaelis和Menten根据中间复合物学说，导出了米氏方程，对酶反应机制的研究是一个重要突破。 1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一项重要修正，提出了稳态学说。 1926年美国化学家Sumner从刀豆提取出了脲酶并获得结晶，证明脲酶具有蛋白质性质。 直到1930-1936年Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法证实酶是一种蛋白质，为此Sumner和Northrop与1949年共同获得弄贝尔化学奖。 1963年Hirs Moore和Stein测定了RNase A的氨基酸序列。 1965年Phillips首次用X射线晶体衍射技术阐明了鸡蛋清溶菌酶的三维结构。 1969年Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。 80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA-核酶（ribozyme），这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了酶学说的新领域，为此Cech和Altman于1989年共同获得诺贝尔化学奖。 1986年Schultz与Lerner等人研制成功抗体酶（abzyme）。Boyer和Walker阐明了ATP合酶（ATPsynthase）合成与分解ATP的分子机制，于1997年获得诺贝尔化学奖。 近20年来有不少酶的作用机制被阐明。随着DNA重组技术及聚合酶链式反应（PCR）技术的广泛应用，使酶结构与功能的研究进入新阶段。现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结晶，而且每年都有新酶被发现。 生命体内催化化学反应的物质 酶与一般催化剂的比较 共性： 首先酶和其他催化剂一样，都能显著的改变化学反应速率，使之加快达到平衡，但不能改变反应的平衡常数。酶本身在反应前后也不发生变化，这意味着一个酶对正、逆反应按同一倍数加速。 差异： 酶的催化条件要比一般催化剂温和的多，大部分酶的催化条件是：37℃，pH7.4，常压、生理条件的缓冲液中，并且酶的催化作用在体内受到各种调节控制。 酶是由细胞产生的生物大分子，凡能使生物大分子变性的因素，如高温、强碱、强酸、重金属盐都能使酶失去催化活性，因此酶所催化的反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行。 例如：生物固氮在植物中是由固氮酶催化的，通常 在27℃和中性pH下进行，每年可以从空气中将一亿吨左右的氮固定下来。而在工业上合成氨则需要在500℃，几百个大气压下才能完成。 生物体内的大多数反应，在没有酶的情况下，几乎是不能进行的。 酶的催化反应的速度比非催化效率高108-1020倍，比非生物催化剂高107-1013倍。 例如：像CO2水合作用这样简单的反应也是通过体内碳酸酐酶催化的。 CO2+H2O?H2CO3 每个酶分子在1s内可以使6×105个CO2发生水合作用，这样可以保证使细胞组织中的CO2迅速进入血液，然后再通过肺泡及时排出这个经酶催化的反应要比未经催化的反应快107倍。 再如刀豆脲酶催化尿素水解的反应： 在20℃酶催化反应的速率常数是3×104s-1，尿素非催化水解的速率通常为3×10-10s-1，因此脲酶催化反应的速率比非催化反应速率大1014倍。 酶催化的反应与非酶催化的反应历程不同，只能估计出一个下限 酶催化反应与非催化反应的比较 所谓高度专一性是指酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。被作用的反应物，通常称为底物。酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。 酶作用的专一性，是酶最重要的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。 例如