免疫球蛋白ppt课件.pptxVIP

医学免疫学陈小军mailto:chenxiaojun@tijmu.edu.cnchenxiaojun@tijmu.edu.cn022四章 免疫球蛋白(Immunoglobulin)免疫球蛋白(Immunoglobulin , Ig)概述免疫球蛋白的结构免疫球蛋白的异质性免疫球蛋白的功能五类免疫球蛋白的特性和功能抗体的人工制备目的要求（一）掌握抗体和免疫球蛋白的概念；免疫球蛋白的结构；免疫球蛋白的功能；各类免疫球蛋白的特性与功能。（二）熟悉免疫球蛋白的水解片段；多克隆抗体和单克隆抗体的概念。（三）了解免疫球蛋白的异质性及抗体的制备方法。Paul Ehrlich , 1908, production of antibodyGeoreges Kohler and Cesar Milstein, 1984, monoclonal antibodyEmil von Behring, 1901, antitoxinsGerald Edelman and Rodney Porter, 1972, structure of antibodySusumu Tonegama,1987, structure of Ig geneNobel Prize winners与抗体有关的诺贝尔奖获得者1901von Bering血清治疗1908Ehrlich Metchnikoff抗体生成、吞噬1972Edelman Poter抗体分子结构1977Yalow放射免疫测定1984Koler,Milstein Jerne单克隆抗体1987TonegawaIg基因结构概述 Antigen白蛋白（Albumin）球蛋白（globulin）???2?1IgGIgDIgMIgA-+正常人血清电泳分离图所有抗体都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白不都是抗体!基本概念: 抗体(antibody，Ab): 是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的主要存在于血清等体液中的具有免疫功能的糖蛋白。生物学和功能上的定义 结构和化学上的定义 免疫球蛋白(Ig)： 具有抗体活性或化学 结构与抗体相似的球蛋白。概述免疫球蛋白按存在形式分为分泌型(Secreted Ig , SIg)：分泌入体液中，介导体液免 疫应答。膜型(Membrane Ig , MIg)：构成B细胞膜上的抗原受体第一节 免疫球蛋白的结构 一、基本结构——四肽链结构 免疫球蛋白分子的基本结构是一“Y”字型的四肽链结构，由两条完全相同的重链(heavy chain, H)和两条完全相同的轻链(light chain, L)以二硫键连接而成。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。A four-chain unit of Ig（一）重链和轻链1.重链（ heavy chain, H）：分子量50~75kD ，450~550个 Aa. 据H链C区氨基酸的不同将Ig分为五类，即 IgM，IgD，IgE，IgA，IgG μ δ ε α γ 同一类免疫球蛋白又可以分亚类：如IgG1-G4、IgA1-A22.轻链（ light chain, L ）：分子量25kD ，214个Aa. 轻链分为κ和λ链两种，据此可将Ig分为κ和λ两型 (type)。根据λ链恒定区个别氨基酸残基的差异，又可将λ分为λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型。（二）可变区和恒定区1.可变区（ variable region, V ）： 110个Aa，位于Ig 的 N 端，占轻链的 1/2 和重链的1/4或1/5。 该区的Aa的组成和排列顺序有较大变异，这种变异决定了抗原与抗体结合的特异性。2.恒定区（constant region, C ）： 位于Ig分子的C端，占轻链的1/2和重链的3/4或4/5。 该区的Aa组成和排列在同一动物种属中比较恒定。3.高变区（hypervariable region, HVR）： 重链和轻链V区（分别称为VH和VL）各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域。即Ab与Ag特异性结合的位置。又称互补决定区（complementarity determining region, CDR）。分别为CDR1、CDR2和CDR34.骨架区（framework region, FR）： CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化的区域。 抗 体 分 子 的 多 样 性5040 30 2010 0 酸残基的变异率相应位置上氨基CDR3CDR1CDR2 0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 110 120 130 140 150 160 170 18