2-2肽-精选课件(公开).pptVIP

侧链Ｒ：由不同的氨基酸残基构成 名称：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸 写法： Ｎ Ser-Gly--Try-Ala---Leu或ＳＧＹＡＬ，如果倒过来写，则表示不同的肽，如Leu—Ala---Tyr---Gly---Ser。 * 肽键的结构特点： （1）酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基之间的共振作用，形成共振杂化体，稳定性高。 （2）肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，具有平面性。 结构１中，Ｃ－Ｎ单键长0.148nm 结构２中，Ｃ＝Ｎ双键长０.127nm 结构３中，Ｃ--Ｎ键长0.132nm，６个原子几乎处在同一平面内（酰氨平面）。 肽键结构介于１和２之间（结构3），是结构1和结构2之间的平均中间状态。Ｃ－Ｎ单键具有的40%的双键性质，C═O双键具有40%的单键性质。 （3）肽键亚氨基在pH0---14内不解离。 （4）肽链中的肽键一般是反式构型，而Pro的肽键可能出现顺、反两种构型． * * 理论上Φ 和Ψ可以取值-180度至+180度之间的任一角度，但Ψ 和Φ的某些组合由于会引起酰胺氢、羰基氧原子之间的碰撞，所以允许的Φ和 Ψ 组合形成的空间构象是有限的。 肽链的二面角 P143图3-51、图3-52 ? 多肽主链上只有α碳原子连接的两个键（Cα—N1和Cα-C2）是单键，能自由旋转。 环绕Cα—N键旋转的角度为Φ 环绕Cα—C2键旋转的角度称Ψ 多肽链的所有可能构象都能用Φ和Ψ这两个构象角来描述，称二面角。 当Φ的旋转键Cα-N1两侧的N1-C1和Cα-C2呈顺式时，规定Φ=0°。 当Ψ的旋转键Cα-C2两侧的Cα-N1和C2-N2呈顺式时，规定Ψ=0°。 从Cα向N1看，顺时针旋转Cα-N1键形成的Φ角为正值，反之为负值。 从Cα向C2看，顺时针旋转Cα- C2键形成的Ψ角为正值，反之为负值。 * 多肽是由许多氨基酸残基组成的，在两端有氨基和羧基，也具有两性解离的特性，也有等电点，其高低取决于侧链上的碱基和酸基的相对数目。 肽的化学反应也和氨基酸一样，游离的a-氨基，a-羧基和侧链可以发生于氨基酸相应的反应， 也可发生茚三酮反应，生成呈色物质，这一反应广泛的应用于肽的定性和定量测定。 双缩脲反应是多肽和蛋白质所特有的，而氨基酸缩没有的颜色反应。一般含有两个或两个以上的肽键的化合物与碱性溶液都能发生双缩脲反应，而生成紫红色或蓝紫色的复合物。利用分光光度计可测定蛋白质的含量。 二、??? 肽的重要性质 1、????? 旋光性 一般短肽的旋光度等于其各个氨基酸的旋光度的总和。蛋白质水解得到的各种短肽，只要不发生消旋作用，也具有旋光性。 2、????? 肽的酸碱性质 短肽在晶体和水溶液中也是以偶极离子形式存在。 在pH0―14范围内，肽键中的亚氨基不解离，因此肽的酸碱性质主要取决于Ｎ端α－ＮＨ２和Ｃ端α－COOH以及侧链Ｒ上可解离的基团。 在长肽或蛋白质中，可解离的基团主要是侧链基团。 肽中的末端α－COOH pK值比游离 a.a中的大一些，而末端α－Ｎ＋Ｈ３的pK值比游离氨基酸中的小一些，R基变化不大。 pK值改变的原因： 见Ｐ113、表３－８，比较表３－８中Gly-Gly和Gly-Gly-Gly ?? Gly—Glu—Lys—Ala的解离： ? 图?? P113 ? pH ???占优势离子的净电荷： ?3.5???????? +2 3.5-4.5??????? +1 4.5-7.8???????? 0 7.8-10.2?????? -1 10.2???????? -2 注意：占优势离子的净电荷不是全部离子的平均净电荷。 ? 问题1：求出二肽Lys—Lys 及三肽Lys—Lys—Lys的pI值。 ? 图 ? 将Ｒ＋＋— 变成Ｒ＋—，就必须考虑R＋—与R（+? ，+? ，-1）等同，即侧链—N+H3解离50%，此时 图 Lys-Lys-Lys分子中有三个侧链可解离，它的R+-实际相对于R（+?? ?，+ ??，+??? ?， -1? ），此时每个侧链解离后带有 1/3个正电荷。 ? 问题2：把一个氨基酸结晶加入pH7.0的纯水中，得到pH6.0的溶液，此氨基酸的pI值是大于6.0？小于6.0? 还是等于6.0？ （小于6.0） ? 多肽的等电点，随着肽链内酸性氨基酸残基数的增加而下降，随着肽链内碱性氨基酸残基数的增加而上升。 多肽的等电点可以通过计算求得（如上例中），但残基数增大时，此法不行。可将肽链内酸性残基和碱性残基进行清点比较，推测等电点偏酸还是偏碱，然后用等电点聚焦电泳进行实验测定。 * * 生物化学的创始人费歇尔19世纪下半叶和20世纪之初，在有机化学领域中，德国的费歇尔是最知名的学者之一。他发现了苯肼，对糖类、嘌呤类有机化合物的研究取得了突出的成就，因而荣获1902年的诺贝