主要含氮化合物的代谢.pptxVIP

第八章 主要含氮化合物的代谢;第一节 蛋白质的酶促降解;消化道内几种蛋白酶的专一性;二、细胞内蛋白质降解的重要性; （1）不依赖ATP的溶酶体途径，没有选择性，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。（蛋白酶的pH偏低，5左右） （2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。（选择性降解） ;泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个aa残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。 蛋白质是否被泛素结合而选择性降解与该蛋白N端的AA有关，N端为Asp Arg Leu Lys Phe时，蛋白质的半寿期为2-3分钟。泛素化的蛋白质在ATP参与下被蛋白酶水解。 ;2004年6日瑞典皇家科学院宣布，2004年诺贝尔化学奖授予以色列科学家阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和美国科学家欧文·罗斯，以表彰他们发现了泛素调节的蛋白质降解。 ;第二节 氨基酸的降解和转化;一 、 脱氨基作用;㈠ 氧化脱氨基作用;AA氧化酶的种类 L-AA氧化酶：催化L-AA氧化脱氨，体内分布不广泛，最适pH10左右，以FAD或FMN为辅基。 D-AA氧化酶：体内分布广泛，以FAD为辅基。但体内D-AA不多。 L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛（动、植、微生物），活力强，以NAD+或NADP+为辅酶。 ; 反应通式：;;还原脱氨基、脱水脱氨基、水解脱氨基、脱硫氢基脱氨基等。 （在微生物中个别AA进行,但不普遍）;由解氨酶催化;㈢ 氨基酸的脱酰胺作用 ;（四）转氨基作用;; 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。 机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。;大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu。 因为生成的谷氨酸可在谷氨酸脱氢酶的催化下氧化脱氨，使α-酮戊二酸再生。;转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联 (骨骼肌\心脏\肝脏\??组织中);脱氨基作用;二 脱 羧 基 作 用;谷AA γ-氨基丁酸+CO2 天冬AA β-丙AA +CO2 赖AA 尸胺+ CO2 鸟AA 腐胺+ CO2 丝氨酸 乙醇胺 胆碱 卵磷脂 色氨酸 吲哚丙酮酸 吲哚乙醛 吲哚乙酸 ;三、氨基酸分解产物的代谢;尿 素 的 生 成;氨基酸;总反应和过程;2、AA碳骨架的去路（AA脱氨基的意义）; 氨基酸碳骨架进入TCA;四、AA与其它含氮化合物的关系许多AA可以作为一碳单位的来源，在各种化合物发生甲基化时作为甲基的供体。;;第三节 氨的同化及氨基酸的生物合成;一 氨的同化;植物体中的N源(硝酸还原生成） NO3- 植物直接吸收氨 氨同化的途径 谷AA的形成途径 氨甲酰磷酸形成途径 ;㈠ 谷AA合成途径; 谷氨酰胺合成酶（高等植物的主要途径）;㈡ 氨甲酰磷酸合成途径（微生物和动物）;二 氨 基 酸 的 合 成;氨基酸的合成;包括：丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu); 丙氨酸族其它氨基酸的合成;㈡ 丝氨酸族氨基酸的合成; COOH;COOH; 半胱氨酸的合成途径（植物或微生物中）;半胱氨酸的合成途径（动物中）;㈢ 天冬氨酸族氨基酸的合成;CH2;㈣ 谷氨酸族氨基酸的合成;由谷AA 脯AA;由谷AA 其它AA; 几种氨基酸的关系;㈤ 组氨酸族和芳香族氨基酸的合成;芳香族氨基酸的关系; 氨基酸的生物合成; 核酸的酶促降解 核苷酸的降解 核苷酸的合成;第四节 核酸的酶促降解;一、?? 核糖核酸酶;只能水解DNA磷酸二酯键的酶。 牛胰脱氧核糖核酸酶（DNaseⅠ），可切割双链和单链DNA，降解产物为3’-磷酸为末端的寡核苷酸。 限制性核酸内切酶：细菌体内能识别并水解外源双源DNA的核酸内切酶，可特异切割外源DNA特定序列中的磷酸二脂键(对碱基序列专一），切断双键，常作为工具酶。? ;限制性内切酶类型;产