第01章蛋白质结构与功能.pptxVIP

生物化学本科什么是生物化学？ （biochemistry）研究生命化学的科学在分子水平探讨生命的本质 研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。 分子生物学第一节 生物化学发展简史一、叙述生物化学阶段（18世纪中－19世纪末） 研究生物体的化学组成二、动态生物化学阶段（20世纪初期－末） 营养学、 内分泌、酶学、物质代谢三、分子生物化学阶段（20世纪末－） DNA双螺旋结构发现、DNA克隆、基因组学及其他组学的研究 第二节生物化学研究的主要内容１．生物分子的结构与功能2．物质代谢及其调节3. 基因信息传递及其调控第一篇 生物大分子的结构与功能授 课 教 师：盛 健第一章蛋白质的结构与功能一、什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。二、蛋白质的生物学重要性1. 是生物体重要组成成分分布广含量高2. 具有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递3. 氧化供能第 一 节蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein组成元素主要有C、H、O、N和S 少量磷、硒、铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。100克样品中蛋白质的含量 ( g % )=每克样品含氮克数× 6.25×1001/16%元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。 一、氨基酸(amino acid)（一）氨基酸的结构特点20种 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）CH3HR甘氨酸丙氨酸L-氨基酸的通式-OOC+NHC3H氨基酸的旋光异构二、氨基酸的分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸(一) 非极性脂肪族氨基酸(二) 极性中性氨基酸(三) 芳香族氨基酸(四)酸性氨基酸(五)碱性氨基酸目 录特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨基酸）-HH+二硫键? 半胱氨酸 胱氨酸三、氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点(pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。+OH-+OH-+H++H+pHpIpHpIpH=pI氨基酸的兼性离子 阳离子阴离子2. 紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。3.氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。四、肽（一）肽(peptide)肽 键(peptide bond) *由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。-HOH+甘氨酰甘氨酸肽键 肽* 由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。寡肽(oligopeptide)多肽(polypeptide)氨基酸残基(residue)* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全。 多肽链(polypeptide chain) * 许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。多肽链的两端N 末端：多肽链中有自由氨基的一端C 末端：多肽链中有自由羧基的一端N末端C末端牛核糖核酸酶（二） 生物活性肽谷胱甘肽(γ-GSH)2H2O H2O2 GSSG2GSHGSH与GSSG间的转换 NADP+ GSH过氧化物酶 GSH还原酶NADPH+H+ 多肽类激素及神经肽 神经肽 第 二 节蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)高级结构（空间构象）一、蛋白质的一级结构定义蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。主要的化学键肽键、二硫键 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。定义 蛋白质分子中主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二、蛋白质的二级结构主要的化学键： 氢键 （一）肽单元(peptide unit)参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，构成肽单元。肽键有部分双键性质1） 肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转2）肽键原子及相邻的a碳原子组成肽平面3） 相邻的a碳原子呈反式构型 （二）蛋白质二级结构的主要形式?-螺旋 ( ? -helix ) ?-折叠 ( ?-pleated sheet ) ?-转角 ( ?-turn )无规卷曲 ( random coil ) 1、?-螺旋?-螺旋特征是：①为右手螺旋(氨基酸侧链伸向螺旋外侧)；