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生物化学氨基酸代谢
知识点总结
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第九章氨基酸代谢
第一节:蛋白质的生理功能和营养代谢
蛋白质重要作用
1.维持细胞、组织的生长、更新和修补
2.参与多种重要的生理活动(免疫,酶,运动,凝血,转运)
3.氧化供能
氮平衡
1.氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人)
氮正平衡:摄入氮 排出氮(儿童、孕妇等)
氮负平衡:摄入氮 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)
2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。
蛋白质营养价值
1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比
2.必需氨基酸甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来
3.蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需
氨基酸可以互相补充
而提高营养价值。
第二节:蛋白质的消化、吸收与腐败
外源性蛋白消化
1.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活,水解蛋白为多肽和氨
基酸,主要水解芳香族氨基酸
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2.小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽
和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸
氨基酸和寡肽的主动吸收
1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强
2.吸收机制:耗能的主动吸收过程
○
1 通过转运蛋白(氨基酸+小肽):载体蛋白与氨基酸、Na+组成
三联体,由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排
出细胞。
○
2 通过r-谷氨酰基循环 (氨基酸):关键酶r--谷氨酰基转移
酶,
具体过程参P199图
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大肠下段的腐败作用
1.产生胺:肠道细菌脱羧基作用生成胺,其中
假神经递质 :酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化,入
脑羟基化成β-羟酪胺,苯乙醇胺,其结构类似儿茶酚胺,它们可
取代儿茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经冲动,使大脑发生
异常抑制。
2.产生氨:
3.产生其他物质:有害(多),如胺、氨、苯酚、吲哚;
可利用物质(少),如脂肪酸、维生素
第三节:氨基酸的一般代谢
体内氨基酸分解
1.蛋白质降解速率半衰期
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2.真核细胞内蛋白降解两大途径:1溶酶体内ATP非依赖途径+2蛋
○ ○
白酶体内ATP依赖途径(泛素化过程参课本P201):
① 溶酶体内ATP非依赖途径
• 不依赖ATP
• 利用溶酶体内组织蛋白酶(cathepsin)
• 降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白
2 蛋白酶体内ATP 依赖途径(依赖泛素的降解过程)
○
• 依赖ATP
• 降解异常蛋白和短寿命蛋白
泛素介导的蛋白质降解过程. E1 :泛素活化酶, E2 :泛素
结合酶, E3 :泛素蛋白连接酶
氨基酸代谢库
1.代谢“三进四出”:进食物消化吸收,组织蛋白分解,非必需氨基
酸转化
出脱氨基作用,脱羧基作用,代谢转变,组织蛋白合成
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氨基酸分解第一步:脱氨基
脱氨基方式 : 1.转氨基作用2.氧化脱氨基
3.联合脱氨基 转氨基和氧化脱氨基偶联
转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
转氨基作用 :
1. 定义
在转氨酶(trans
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