蛋白质的结构与功能3教学讲义.ppt

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蛋白质的结构与功能;什么是蛋白质?;蛋白质研究的历史;蛋白质的生物学重要性;作为生物催化剂(酶) 代谢调节作用 免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递;蛋白质的分子组成 The Molecular Component of Protein;组成蛋白质的元素; 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 ; ;一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-?-氨基酸 ;H;非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸;(二)侧链??极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸;(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸;(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸;(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸;几种特殊氨基酸;? 半胱氨酸 ;三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质;pH=pI;(二)含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质;(三)氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物;四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链;+;肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N 末端:多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端:多肽链中有游离α-羧基的一端;N末端;(二)体内存在多种重要的生物活性肽;GSH过氧化物酶;Peptide hormones;蛋白质的分子结构 The Molecular Structure of Protein;蛋白质的分子结构包括: ;定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 F. Sanger 与蛋白质核酸测序;二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构;(一)参与肽键形成的6个原子在同一平面上;(一)参与肽键形成的6个原子在同一平面上; ?-螺旋 (? -helix) ?-折叠 (?-pleated sheet) ?-转角 (?-turn) 无规卷曲 (random coil) ;α-helix surrounding an axis, right handed 3.6AA/turn Pitch=0.54nm —C-C-N-C-C-N backbone Stabilized by H bonds 1st-4th ,2-5.3-6…;(三)?-折叠使多肽链形成片层结构;;(四)?-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在;;二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,称为模体(motif) 。;;(六)氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响;三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构;;; 肌红蛋白 (Mb) ;纤连蛋白分子的结构域;;(三)分子伴侣参与蛋白质折叠;Chaperon A protein that requires in protein folding into 3D rapidly precisely, binds continuously and reversibly to unfolded hydrophobic segments so as to prevent aggregation. Such as Hsp70.;亚基之间的结合主要是氢键和离子键。;由2个亚基组成的蛋白质四级结构中,若亚基分子结构相同,称之为同二聚体(homodimer),若亚基分子结构不同,则称之为异二聚体(heterodimer)。 ;The tetrameric structure of hemoglobin; Myoglobin(Mb) Hemoglobin(Hb) M.W. 16,700 68,000 AA’s 153 (141+146)X2=574 Secondary 8 helix regions almost identical A to H to Mb Tetiary Prosthetic group heme situates in a cleft between E and F helixes Quaternary none 4 subunits: α2β2

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