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实用标准文案
生工专业 12 级蛋白质与酶工程课程复习题
一.名词解释:
蛋白质工程、蛋白质的一级结构、蛋白质的二级结构、结构域、β-折叠、
α-螺旋、超二级结构、三级结构、四级结构、第二遗传密码、
分子伴侣、蛋白质的化学修饰、定点突变、重叠延伸 PCR技术、报告基因、
模拟酶、生物传感器、分子印迹、微水介质体系、酶分子的化学修饰、
同裂酶、同尾酶、 DNA聚合酶、亲和标记、易错 PCR、
融合蛋白、 DNA聚合酶、 DNA连接酶、 DNA末端转移酶、碱性磷酸酶、
质粒、基因文库、 cDNA文库、载体、连接酶、
比活力、酶活力、酶反应动力学、诱导物、诱导作用、
葡萄糖效应、分解代谢产物阻遏
二、问答题
1.简述蛋白质工程的一般程序:
2. 组成蛋白质的常见氨基酸有哪些?可以将它们分成几类?
3. 简述蛋白质一级结构(氨基酸序列)测定步骤:
4 简述分子伴侣的有哪些主要作用。
5. 突变文库的筛选方法主要有哪些?
6. 基因融合技术有哪些实际意义?
7. 简述酶分子化学修饰的基本原理。
8. 为什么环糊精及其衍生物可以作为模拟酶模型,该模型与大环冠醚模拟酶模
型有何区别?
9. 抗体酶有何催化特性?
10. 简述抗体酶催化的反应类型有哪些?
11. 简述分子印迹的基本过程。
12. 什么是融合蛋白,构建融合蛋白有什么的意义?
13 简述 cDNA文库有那些特点。
14 简述有机溶剂对有机介质中酶催化的影响:
15 简述固定化酶的意义
16 简述定点突变的方法及定点突变的特点。
17 何为报告基因,报告基因需满足哪些条件?
18 如何理解酵母双杂交系统的原理?举例说明其在蛋白质相互作用研究中的
应用。
19 简述抗体酶的制备方法
20 简述反胶束的结构及反胶束体系中酶促反应的特点。
21 简述酶化学修饰的意义
22 简述核糖体展示技术的操作过程。
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实用标准文案
23 简述大肠杆菌生产异源蛋白的优缺点。
24 简述质粒 DNA有那些生物学特性。
25 简述制作质粒克隆载体需要什么条件。
26 简述制作质粒表达载体需要什么条件。
27 简述在基因工程中利用 lacZ 的显色原理。
28 简要回答影响酶催化作用的因素。
30 细胞破碎的方法有哪些?原理是什么?
31 简述酶的提取方法及影响酶提取的主要因素。
32 简述差速离心和密度梯度离心分离酶的原理及各自特点。
33 简述双水相萃取和反胶束萃取的原理, 举例说明它们在酶分离纯化中的应用。
34 比较作用游离酶、固定化酶和固定化细胞作为催化剂的优缺点。
35 简述常见的敏的固定化方法、固定化的基本原理以及各自的优缺点。
36 设计实验固定化酿酒酵母进行乙醇生产。
37 简述分子印迹的基本过程。
38 原核生物基因表达系统有什么特点?
39 真核生物基因表达系统有什么特点?
40 酶分子定向进化的主要方法有哪些?
41 什么是超临界流体?超临界流体中酶催化有哪些特点?
42 试比较各类酶反应器的优缺点。
43 酶传感器有哪些类型?
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