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化学生物学导论总复习 球状蛋白三级结构的主要特征 绝大多致的蛋白质折叠成为近乎球状的结构。球状蛋白质一旦具有三级结构后，蛋白质内部变得更为紧密，内部的空间约有75％被原子所充满。这样的密集程度远远超过在液体中的小分子，可以与一些晶体的情况相比。 可以认为蛋白质是带有极性外套的油滴，也就是“非极性在内，极性在外”。大量蛋白质的X射线晶体衍射分析统计的结果充分证明了这一规律。 存在于蛋白质内部主要是一些非极性残基的侧链，约有63％是丙氨酸、甘氨酸、异亮氨酸、有氨酸、缬氨酸和苯丙氨酸等；带电的残基，天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸和精氨酸只有4％。约95％的带电的侧链是分布在蛋白质的表面；约14％的亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和苯丙氨酸在蛋白质分子表面。 在蛋白质的内部也存在极少量的亲水残基，在蛋白质分子的表面也常见到一些疏水的残基。这些“异常”分布的残基，致使肽链的局部结构发生“扭曲”，一些键的张角与一般正常的值有所偏离，蛋白质中这些局部的构象具有相对偏高的能量，相对地处于较不稳定的状态，在外界很小的扰动作用下，就能发生变化。 原则上，一些相对规则的?-螺旋和?-折叠分布在球状蛋白的内部，而且压积得很紧密，致使球状蛋白成为致密的结构；那些连接?-螺旋和?-折叠叠的规整性相对差一些的二级结构，转角和环状以及特定的“无规”卷曲，则更多地是分布在球状蛋白的外周。 还值得指出的是，在很多蛋白质分子的内部还存在着数量不同的水分子，这些水分子也和一些极性的基因或负电性的原子形成氢键。其中一些水分子也参与了蛋白质功能的行使。 球状蛋白的表面并不是非常光滑的，而是具有很多沟渠，多数球状蛋白的可及表面的面积约为同样大小的球的表面积的两倍。 球状蛋白质分子的立体结构具右高度特异性和高度灵敏性。每种蛋白质分子都有特定的高级结构。这种构象的特异性，使它区别于其他蛋白质；但这种高度特异的结构，并非固定不变，在执行生物学功能时，常常发生一系列的构象变化，表现出高度灵敏性。 在生物体内，这些构象变化，往往是该蛋白质分子与配基相互作用引起的，配基包括酶的小分子底物、受体的小分子激素和神经介质、血红蛋白的O2等。因此，生物体内的蛋白质是处于一种可以相互转变的多种构象的平衡态. 球状蛋白质分子表面并不是光滑的，经常会出现一些“裂隙”或“洞穴”，在“裂隙”或“洞穴’’的周围常常是疏水性的：这些“裂隙”或“洞穴”可能是蛋白质(酶)的活性部位所在。 蛋白质 组成 20种氨基酸 类别、结构 基本性质** 特殊氨基酸 结构 肽键、特点* 性质 天然多肽 多肽 结构 一级结构 定义 结构测定* 二级结构定义 结构类型* 结构特点* 四级结构定义 结构特点 分类 顺序测定的基本步骤 末端氨基酸测定方法 肽链部分断裂的方法 二硫键的还原与保护 ?-螺旋 ?-折叠 ?-转角 无规则卷曲 超二级结构类型* 结构域 三级结构定义 结构类型* 特点 全?-型 平行?/?类型 反平行?类型 其它类型 酶 催化特性 效率高 选择性 反应条件温和 活性可调节 命名分类 习惯命名 国际命名 国际分类 分类代码 辅酶I和辅酶II FAD和FMN 辅酶 A 四氢叶酸 焦磷酸硫胺素 磷酸吡哆素 生物素 维生素B12辅酶 硫辛酸 辅酶Q 辅酶** 功能 结构 结合部位 催化部位 调控部位 1,中间产物学说 2,活化能降低* 邻基和定向效应 过渡态结合作用 张力学说 多功能催化作用 广义酸－碱催化* 共价催化* 作用机制 高效性机制 专一性 机制 三点结合 锁钥学说 诱导契合学说* 影响因素 底物浓度* pH 温度 化学物质 不可逆抑制 *可逆抑制- 竞争性 非竞争性 反竞争性 混合性 核酸 组成* 碱基、核糖 核苷 核苷酸 修饰碱基 类型 核苷酸衍生物： ATP、GTP cAMP、cGMP 多聚核苷酸： 方向性 DNA的结构*： 特征、特点 三螺旋 超螺旋 结构 RNA结构： mRNA一级结构* rRNA结构 tRNA结构* 两性性质及等电点 水解* 紫外吸收 变性*、复性与杂交 性质 DNA，RNA结构的差异，性质的差异之处 聚糖 糖多样性 聚合物的多样性 糖种类的多样性 糖衍生物的多样性 糖功能的多样性 多糖结构 淀粉 糖原 纤维素 壳多糖 琼脂 透明质酸 软骨素4-或6-硫酸 硫酸皮肤素 硫酸角质素 肝素 糖胺聚糖* 均一多糖 糖蛋白的糖链 连接方式* 0-糖苷键型 N-糖苷键型* 功能 选择素 ABO血型 生物合成 结构特点 结构特点 淀粉 葡萄糖 糖原 酵解* 丙酮酸 三羧酸循环* 脂肪 甘油 脂肪酸 ?-氧化* 呼吸链氧化* ATP 生物活动 光合作用 光反应 光合色素* 光反应系统 光合链* 光合磷酸化* ATP NADPH C3循环 暗反应 抑制剂 解偶联剂 复制* DNA 复制形式 方向 关键酶