生物催化剂—酶.pptxVIP

羧肽酶第7章 生物催化剂—酶Enzymes本章主要内容 酶的一般概念 酶的组成与维生素 酶的结构与功能的关系 酶的催化机理 酶反应的动力学 酶活性的调节 1.酶的概述1.1 定义 酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。 细胞的代谢由成千上万的化学反应组成，几乎所有的反应都是由酶（enzyme）催化的。 酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶在生产实践中有广泛应用。1.2 酶的命名（1）习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的性质、酶的来源等命名。例如，胃蛋白（水解）酶、碱性磷酸酶。（2）系统命名—— 根据底物与反应性质命名 反应：葡萄糖+ATP葡萄糖-6-磷酸+ADP 命名： 葡萄糖：ATP 磷酰基转移酶 （习惯名称，葡萄糖激酶）1.3 酶的分类 氧化还原酶AH2+B A+BH2 转移酶Ax+C A+Cx 水解酶AB+H2O AH+BOH 裂解酶A B+C 异构酶A B 合成酶A+B C， 需要ATP1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC） 规定酶的表示法： EC. X. X. X. X例如： 乳酸脱氢酶 1.4 酶活性(enzyme activity)酶活性的表示方法： 酶活性指的是酶的催化能力， 用反应速度来衡量，即单位时间里产物的增加或底物的减少。 V= dP / dt = - dS / dt 测定方法： 吸光度测定、气体分析、电化学分析等。酶活性的计量： EC 1961年规定： 在指定的条件下，1分钟内，将1微摩尔的底物转变为产物所需要的酶量为1个酶活国际单位（IU） 。 比活性（specificity of enzyme ）指的是每毫克酶蛋白所具有的酶活性单位数。 比活性 = 活性单位数/酶蛋白重量（mg） 比活性反映了酶的纯度与质量。 随着酶催化的反应进行，反应速度会变慢，这是由于产物的反馈作用、酶的热变性或副反应引起的。但是，在反应起始不久，在酶促反应的速度曲线上通常可以看见一段斜率不变的部分，这就是初速度。 在酶的动力学研究中，一般使用初速度的（V0）概念。酶促反应的速度曲线1.5 酶的特点高效性 酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 -1020倍。比其他催化反应高106 -1013倍 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 Fe3+ 催化，效率为6×104 mol/mol. s 过氧化氢酶催化，效率为6 × 106 mol/mol.s专一性 即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变成相应的产物。 绝对专一性 一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成CO2 和NH3。 相对专一性 一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的要求。 立体专一性 指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。 例如，乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只作用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应的定向进行。 R3: Tyr, Trp, PheR4: 不是 ProR1: Lys, ArgR2: 不是Pro 酶容易变性 这是酶的化学本质（蛋白质）所决定的。酶的可调节性 抑制和激活（activation and inhibition ） 反馈控制(feed back) 酶原激活(activation of proenzyme) 变构酶(allosteric enzyme) 化学修饰(chemical modification ) 多酶复合体(multienzyme complex) 酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentalization ) 2. 酶的组成与维生素2.1 酶的化学本质已知的上千种酶绝大部分是蛋白质 单纯酶：少数，例如：溶菌酶（催化水解细菌多糖细胞壁） 结合酶：大多数 结合酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子包括:辅酶、辅基和金属离子。 酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。 辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所催化反应的性质。有十几种. 辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去，而辅基通常与酶蛋白共价相连。 金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的构象；酶的“活性中心”的部分。 结合酶举例，( )内为辅因子