微丝最新分析和总结.pdf

微丝 微丝 (microfilament ，MF) ，又称肌动蛋白纤维 (actin filament) ，是指真核细胞中由肌动蛋白 (actin) 组成，直径为 7nm 的骨架纤维。 (一 )成分 肌动蛋白是微丝的结构成分，分子量为 43kD 。肌动蛋白单体外观呈哑铃状，其确切分子结构尚 不清楚。肌动蛋白存在于所有真核细胞中，肌动蛋白在真核细胞进化过程中相当保守， 在哺乳动 物和鸟类细胞中至少已分离到 6种肌动蛋白， 4种称为 α- 肌动蛋白，分别为横纹肌、心肌、血管 平滑肌和肠道平滑肌所特有，另两种为 β-肌动蛋白和 γ- 肌动蛋白，见于所有肌肉细胞和非肌肉 细胞胞质中。不同类型肌肉细胞的 α-肌动蛋白分子一级结构 (约 400个氨基酸残基 )仅相差 4～ 6个 氨基酸残基， β- 肌动蛋白或 γ-肌动蛋白与 α-横纹肌肌动蛋白相差约 25个氨基酸残基。 显然这些肌 动蛋白基因是从同一个祖先基因进化而来。多数简单的真核生物， 如酵母或粘菌， 含单个肌动蛋 白基因，仅合成一种肌动蛋白。然而，许多多细胞真核生物含有多个肌动蛋白基因，如海胆有 11 个，网柄菌属 (Dictyostelium) 有 17个，在某些植物中有 60个。由于这些生物中不同肌动蛋白的实 际数量尚未确定，实际有多少基因表达了尚不清楚。肌动蛋白亦要经过翻译后修饰，如 N-端乙 酰化或组氨酸残基的甲基化。这一过程可以使其具有更多的功能多样性。 (二 )装配 微丝，亦称为纤维形肌动蛋白 (F-actin) ，是由球形肌动蛋白 (G-actin) 单体形成的多聚体。肌动蛋 白单体具有极性， 装配时呈头尾相接， 故微丝具有极性。 微丝的分子结构尚无定论，比较传统的 模型认为微丝是由两条肌动蛋白单链呈右手螺旋盘绕形成的纤维， 近年来则倾向于认为微丝是由 一条肌动蛋白单体链形成的右手螺旋 (图 9 － 1) 。 在含有 ATP 和 Ca2+ 以及很低浓度的 Na+ 、K+ 等阳离子溶液中，微丝趋于解聚成 G-actin ；而在 Mg2+ 和高浓度的 Na2+ ，K+溶液诱导下， G-actin 则装配为纤维状肌动蛋白， 新的 G-actin 加到微 丝末端，使微丝延伸。 G-actin 可以加到微丝两端，但 (+) 极组装的速度较 (-) 极快，在一定条件下， 微丝可以表现出一端因加亚单位而延长， 而另一端因亚单位脱落而减短， 这种现象称为踏车行为 (tread milling) 。肌动蛋白可在体外装配成微丝，其结构与细胞中分离的微丝相同，可以通过聚合 -解聚纯化微丝。 在体内，有些微丝是永久性的结构，如肌肉中的细丝及肠上皮细胞微绒毛中的轴心微丝等；有些 微丝是暂时性的结构， 如胞质分裂环中的微丝。 血小板激活及无脊椎动物精子细胞顶体反应中的 微丝只有在需要时方进行装配。实际上， 在大多数非肌肉细胞中， 微丝是一种动态结构， 持续进 行组装和解聚， 并与细胞形态维持及细胞运动有关。 体内肌动蛋白的装配在两个水平上进行调节： (1) 游离肌动蛋白单体的浓度； (2) 微丝横向连接成束或成网的程度。细胞内许多微丝结合蛋白参 与调节肌动蛋白的组装。 (三 )微丝结合蛋白 微丝系统的主要组分是肌动蛋白纤维，即微丝。此外，微丝系统中还包括许多微丝结合蛋白 (microfilament associated protein) 。细胞中不同的微丝可以含有不同的微丝结合蛋白，形成独特的 结构或执行特定的功能。 1．肌肉收缩系统中的有关蛋白 肌球蛋白 (myosin) 约占肌肉总蛋白的一半，分子量为