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生化复习资料（完全版） 前言： 复习前可以翻一翻目录页， 让学过的内容更加条理清晰， 便于记忆。 书后的中英文对照索引 也有很大的用处，比起毫无头绪的乱翻找名词，索引可以让你更方便找到你想要的。 个人整理，出现错别字，错误，重点不清晰等现象请见谅 资料只提供参考，如有错误，请自己翻书查阅并改正 资料排版以学习进度为准，题型较为混乱，请具体题型具体分析 一．蛋白质的结构与功能 1．蛋白质分子的元素组成特点：含氮量接近，约为 16%. 2．通过测定生物样品的含氮量推算蛋白质含量的公式 （凯氏定氮法）：每克样品含氮克数× 6.25 ×100=100g 样品中样品蛋白质含量（ g%） 3．组成蛋白质的基本单位：氨基酸（ 20 种） 4 ．1 电泳：通过带电的物质颗粒能在电场中向正负极移动而达到物质分离的技术称为电泳。 4 ．2 氨基酸分类（电泳法） ： 酸性氨基酸（带负电） ：天冬氨酸，谷氨酸 碱性氨基酸（带正电） ：精氨酸，赖氨酸，组氨酸 5．2 个半胱氨酸通过脱氢以二硫键相连接，形成胱氨酸（含巯基） 6．氨基酸的理化性质： 1）两性解离的性质 2 ）含有共轭双键的氨基酸（酪氨酸，色氨酸， 苯丙氨酸）能吸收紫外线（波长 280nm） 3 ）与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7．氨基酸的等电点（ pI ）：在某一 pH 的溶液中，氨基酸的正负电荷数目相等，呈电中性， 此时溶液的 pH 称为该溶液的等电点。 8．氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽。 9 ．肽键 (-CO-NH-) ：一个氨基酸的 α- 羧基和另一个氨基酸的 α- 氨基脱去一个水分子形成 的化学。 10．谷胱甘肽（ GSH）是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。 （抗氧化作用） 11．蛋白质的一级结构：从 N-端至 C-端的氨基酸排列顺序 12．蛋白质的一级结构中的主要化学键是肽键，此外还有二硫键 13．蛋白质的二级结构主要包括： α- 螺旋， β- 折叠， β- 转角，无规则卷曲 14．肽键平面：参与肽键的 6 个原子 Cα1 ，C，O,N,H,C α2 位于同一平面，不能随意旋转称为 肽键平面。 15． α- 螺旋结构中，多肽链的主链围绕中心轴作螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向， 即右手螺旋。螺旋上升一圈（ 360°）有 3.6 个氨基酸残基。 16． β- 折叠结构中，氨基酸残基侧链交替的位于锯齿状结构上下方，靠氢键连接， 17． β- 转角常发生于 180°回折时的转角上 18．模体：是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。 19．蛋白质的三级结构：整条肽链的所有原子在扭曲折叠形成 20．蛋白质三级结构的形成和稳定主要依靠：疏水键，盐键，氢键，范德华力等 21．蛋白质的四级结构： 二条或者二条以上独立三级结构的多肽链通过非共价键相连接形成 22．举例说明蛋白质的功能依赖特定的空间结构：镰刀形细胞贫血症，肌营养不良症等 23．蛋白质的理化性质： 1）两性电离性质 2 ）胶体性质 3 ）蛋白质空间结构破坏引起变性 4 ） 可吸收紫外光线 5 ）蛋白质的显色反应：茚三酮反应（蓝紫色） 双缩脲反应（紫色） 24．蛋白质的等电点：蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，此 1 时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点（ pI ） 25 ． 1 蛋白质变性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏而导致 其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。 25．2 造成蛋白质变性的因素：加热，乙醇，强酸，强碱，重金属离子等。 26．蛋白质变性的应用：医学上用于消毒和灭菌。 27．