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《生物化学》第三版课后习题答 案详解上册 第三章 氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获 得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型 和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有 20 种。此外还有若干种氨基酸在某 些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸 （残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种 其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是 β-、γ-或δ-氨基酸，有些 是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近 1时，氨基酸的可解离基团全部质子 化，当pH在 13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH （因不 同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存 在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pH 称为该氨 基酸的等电点，用pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯 （DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙 硫氰酸酯 （PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物 （Edman 反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基 乙醇）断裂。半胱氨酸的SH 基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应 在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学 谷 氨 酸 (glutamic acid) Glu E 苏 氨 酸 (threonine) Thr T Gln 和/或 Glu Gls Z 甘 氨 酸 (glycine) Gly G 色 氨 酸 (tryptophan) Trp W 组氨酸(histidine) His H 酪氨酸(tyrosine) Tyr Y 异亮氨酸(isoleucine) Ile I 缬氨酸(valine) Val V 2 、计算赖氨酸的 εα-NH3+20%被解离时的溶液 PH 。[9.9] 解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表 3-3 ，P133) pH = 10.53 + lg20% = 9.83 3、计算谷氨酸的 γ-COOH 三分之二被解离时的溶液 pH 。[4.6] 解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25 pH = 4.25 + 0.176 = 4.426 4、计算下列物质 0.3mol/ 溶液的 pH ：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐； (c)等电亮氨酸。[(a)约 1.46,(b)约 11.5, (c)约 6.05] 5、根据表 3-3 中氨基酸的 pKa 值，计算下列氨基酸的 pI 值：丙氨酸、 半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。 [pI:6.02;5.02;3.22;10.76] 解：pI = 1/2 （pKa1+ pKa2 ） pI(Ala) = 1/2 （2.34+9.69）= 6.02 pI(Cys) = 1/2 （1.71+10.78）= 5.02 pI(Glu) = 1/2 （2.19+4.25）= 3.22 pI(Ala) = 1/2 （9.04+12.48）= 10.76 6、向 1L1mol/L 的处于等电点的甘氨酸溶液加入 0.3molHCl ，问所得溶 液的 pH 是多少？如果加入 0.3mol NaOH 以代替 HCl 时，pH 将是多少？ [pH ：2.71 ；9.23 7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到 pH8.0 ，然后向该溶液中加入过量的 甲醛，当所得溶液用碱反滴定至 Ph8.0 时，消耗 0.2mol/L NaOH 溶液 250ml 。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g 8 、计算 0.25mol/L 的组氨酸溶液在 pH6.4 时各种离子形式的浓度 （mol/L）