《生物化学》精要速讲 王镜岩版.pdf

1 《生物化学》（第三版 ）精要速 览 第一章 绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、 生物学及物理 学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的 组成成分以及 生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生 物体内各种主 要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之 间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组 成，此外还含 有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其 中，中间代谢 过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变， 代谢调控， 能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相 互交织在一起， 从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学 研究的一个重 要内容。 第二章 蛋白质的结构与功能 一、 氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的 氨基酸约有 20 种，除脯氨酸为 α 亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为 Lα 氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R 基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8 种)；② 极性中 性氨基酸(7 种)；③ 酸性氨基酸(Glu 和 Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg 和 His)。 二、 肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的 α 羧基与另一分子氨基酸的 α 氨基经脱水而形成的共价键 (CONH) 。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链 都 有两端：即自由氨基端(N 端)与自由羧基端(C 端)，肽链的方向是 N 端→C 端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个 α 碳原子 处在同一个平面 上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构， 二、三、四级 结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其 空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类 型： ⑴α 螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是 3.6 个氨基酸 残基，螺距为 0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响 α 螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨 基酸残 基；③ 存在脯氨酸残基。 2 ⑵β 折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的 C=O 和 N—H 形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。 ⑶β 转角：多肽链 180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4 残基之间形成氢键维 系。 ⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。 3．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、 疏水键、范德 华力、离子键等，也可涉及二硫键。 4．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是 指参与构成蛋 白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。 五、 蛋白质的理化性质： 1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨 基酸一样具有 两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的 pH 值称为蛋白质的等电点。 2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷 是稳定蛋白质 亲水溶胶的两个重要因素。 3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪