- 1、本文档共120页,可阅读全部内容。
- 2、原创力文档(book118)网站文档一经付费(服务费),不意味着购买了该文档的版权,仅供个人/单位学习、研究之用,不得用于商业用途,未经授权,严禁复制、发行、汇编、翻译或者网络传播等,侵权必究。
- 3、本站所有内容均由合作方或网友上传,本站不对文档的完整性、权威性及其观点立场正确性做任何保证或承诺!文档内容仅供研究参考,付费前请自行鉴别。如您付费,意味着您自己接受本站规则且自行承担风险,本站不退款、不进行额外附加服务;查看《如何避免下载的几个坑》。如果您已付费下载过本站文档,您可以点击 这里二次下载。
- 4、如文档侵犯商业秘密、侵犯著作权、侵犯人身权等,请点击“版权申诉”(推荐),也可以打举报电话:400-050-0827(电话支持时间:9:00-18:30)。
查看更多
文档质量较高,文档质量较高,文档质量较高,
1.武汉大学细胞生物学考研真题
2014年武汉大学661细胞生物学 (B卷)考研真题
2013年武汉大学673细胞生物学 (B卷)考研真题
2012年武汉大学884细胞生物学 (D卷)考研真题
2011年武汉大学886细胞生物学 (A卷)考研真题
2010年武汉大学880细胞生物学 (A卷)考研真题
2.中山大学细胞生物学考研真题
2015年中山大学873细胞生物学考研真题
2014年中山大学871细胞生物学考研真题
2013年中山大学866细胞生物学考研真题
2012年中山大学867细胞生物学考研真题 (含部分答案)
2012年中山大学867细胞生物学部分参考答案
四、简答题(每题6分,共30分,请将答案写在答卷簿上,并标明题号)
1.中国科学家屠呦呦获得2011年美国拉斯克奖,由于获得该奖项的48 %获奖者后来
获得诺贝尔奖,据此,一些人认为屠呦呦教授在今后几年非常有可能获得诺贝尔奖,请
你对此看法谈谈个人的认识。
答:疟疾是种严重危害人类生命健康的世界性流行病。因疟原虫对喹啉类药物已产
生抗药性,疟疾的防治重新成为世界各国医药界的研究课题。屠呦呦根据我国古代相关
文献,改进了对青蒿的提取方法,使得青蒿提取物的效价更高而且更稳定。屠呦呦及其
课题组又把青蒿提取物分为中性和酸性两大部分,确证中性部分为抗疟有效部分。接下
来又在临床研究中证明了青蒿素的有效性。后分离提纯得到有效单体,确定了单体的化
学结构是一具过氧基团的倍半萜内酯。
屠呦呦及一系列参与此研究的专家在青蒿素的发现及其应用于治疗疟疾方面做出了
杰出贡献,在全世界挽救了数百万计疟疾患者的生命。
2 .如何理解细胞的同一性与遗传共线性?
答:细胞的同一性:细胞都具有以下结构和功能: (1)都有选择性透过的膜结构
(2 )都含有遗传物质 (3 )都能进行新陈代谢 (4 )都有核糖体 (5 )都具有运动性 (6 )
都能进行自我增殖和遗传。
细胞的遗传共线性:细胞的结构与功能由遗传物质决定,遗传物质复制的碱基互补
配对原则保证了遗传的准确性,使子代细胞含有与母代相似的遗传物质,这是细胞的遗
传共线性。
3 .蛋白质A与B 的相对分子质量都是33000道尔顿,并且都是一条由240个亲水氨基
酸残基、60个疏水氨基酸残基组成的多肽,但是蛋白质A却是膜整合蛋白,而蛋白质B则
是水溶性的蛋白质,请说明原因何在。
答:蛋白质A又称整合膜蛋白,整合膜蛋白 (又称内在膜蛋白)多数为跨膜蛋白
(transmembrane protein) ,也有些插入脂双层中,它与膜结合的主要方式有:
(1)膜蛋白的跨膜结构域与脂双层分子的疏水核心的相互作用。
(2 )跨膜结构域两端携带正电荷的氨基酸残基,如精氨酸、赖氨酸等与磷脂分子带
负电的极性头形成离子键,或带负电的氨基酸残基通过Ca2+、Mg2+等阳离子与带负电的
磷脂极性头相互作用。
(3 )某些膜蛋白通过自身在细胞质基质一侧的半胱氨酸残基上共价结合的脂肪酸分
子,插入到膜双层之间,进一步加强膜蛋白与脂双层的结合力,还有少数蛋白与糖脂共
价结合。
内在膜蛋白跨膜结构域是与膜脂结合的主要部位,具体作用方式如下:
(1)跨膜结构域含有20个左右的疏水氨基酸残基,形成α螺旋(长度约3 nm) ,其外部疏
水侧链通过范德华力与脂双层分子脂肪酸链(厚度约3 .2 nm)相互作用。第一个被证明跨
膜结构域为a螺旋的膜蛋白是嗜盐菌(Halobacterium halobium) 的膜蛋白,其跨膜的α螺旋约
由21个氨基酸组成,这种α螺旋可能是多数跨膜蛋白共同的结构特征。
(2)某些a螺旋既具有极性侧链,又具有非极性侧链,α蠓旋的外侧是非极性链,内侧
是极性链,形成特异极性分子的跨膜通道。如人红细胞质膜上的带Ⅲ(Band щ)蛋白,它
介导Cl /HC03的跨膜运输。
(3)某些跨膜蛋白,如大肠杆菌细胞膜上的孔蛋白(porin)和线粒体外膜上的孔蛋白,
其跨膜结构域常常仅有l0~12个氨基酸残基,形成β折叠片结构。α螺旋中相邻两个氨基
酸残基的轴向距离为0 .15 nm ,而在β折叠片中为0 .35 nm 。反向平行的β折
叠片相互作用形成非特异的跨膜通道,可允许相对分子质量小于l04 的小分子自由通
过。
而蛋白质B没有特定跨膜结构域,亲水氨基酸残基与疏水氨基酸残基交替,为水溶性
蛋白质。
4 . 《C
文档评论(0)