2022年临床执业医师生物化学考点.docVIP

生物化学(16分) 第一节 蛋白质构造与功能 一、氨基酸与多肽 (一)氨基酸构造与分类 1、蛋白质基本机构:氨基酸。 构成天然蛋白质20各种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸”); 唯一不具备不对称碳原子----甘氨酸; 具有巯基氨基酸----------半胱氨酸----记忆:半巯; 具有酰胺基氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺; 具有羟基氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸; 具有2个羧基氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸; 具有氨基氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸; 天然蛋白质中不存在氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸; 不出当前蛋白质中氨基酸------瓜氨酸; 亚氨基酸---经化学修饰-------脯氨酸、羟脯氨酸。 2、氨基酸分类 (1)非极性、疏水性氨基酸:记忆:饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸) (2)极性、中性氨基酸:记忆:古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸) (3)酸性氨基酸:记忆:天(天冬氨酸)上谷(谷氨酸)子是酸 (4)碱性氨基酸:记忆:碱赖(赖氨酸)精(精氨酸) 组(组氨酸) (5)芳香族氨基酸:酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 (6)必须氨基酸:缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸 (7)含硫基氨基酸:半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸 (8)一碳单位:丝、色、组、甘氨酸 (二)肽键与肽链 连接两个氨基酸酰胺键:肽键,肽键由-CO-NH-构成,键长0.132nm,具备一定限度双键性能,不能自由旋转。 二、蛋白质构造 2、3、4级:高档构造/空间构象----氢键 1、二级构造一圈(α-螺旋---稳定)--3.6个氨基酸,右手螺旋方向--外侧。某一段肽链局部空间构造,不涉及氨基酸残基侧链空间构象。 2、维持三级构造化学键-----疏水键。 一级构造:从N端至C端氨基酸排列序列,肽键,次要是二硫键; 二级构造:局部主链空间构造,氢键(稳定); 三级构造:亚基,整条肽链所有氨基酸残基空间构象。氢键、疏水键、盐键、范德华力; 四级构造:一堆亚基。聚合---氢键、离子键。 ※记忆:一级排序肽键连,二级构造是一段,右手螺旋靠氢键,三级构造是亚基,亚基聚合是四级。 考题和亚基关于-----四级构造,只有浮现四级构造才有亚基。 三、蛋白质构造与功能关系 1、蛋白质构造与功能:一级构造是基本,二三四级:体现功能形式。 2、蛋白质构象病(高档构造变化):疯牛病(PrPC→PrPSc)、致死性家族性失眠症。 3、红细胞中Hb:成年人--α2β2,胎儿期--α2γ2,胚胎期--α2ε2。 4、镰刀型贫血:割谷(血红蛋白β亚基第6位氨基酸---谷氨酸)子,累了歇(缬氨酸)一会。 5、血红蛋白具有血红素辅基,具备4个亚基,携带氧,可与氧可逆结合,其氧解离曲线为S形;肌红蛋白储存氧。 四、蛋白质理化性质 1、蛋白质变性:空间构象被破坏,重要是二硫键和非共价键破坏,一级构造不变。 特点:溶解度减少、黏度增长、易被蛋白酶水解,结晶能力消失,生物活性丧失。 2、凝固:变性后进一步发展一种成果。 3、蛋白质变性:可复性(血清白蛋白)和不可复性两种。---生物活性丧失 注:蛋白酶破坏蛋白质一级构造 变性后易沉淀,沉淀蛋白质不一定变性,凝固蛋白质一定变性 蛋白质水解:一级构造被破坏,不可复性 第二节 核酸构造和功能 一、核酸基本构成单位 1、核糖+碱基+磷酸→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸基本单位) 2、碱基分5种:ATGCU(腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶)--爱她干脆哦。 DNA碱基:ATGC-----脱氧核糖核酸----记忆:爱她干脆哦----戊糖低。 RNA碱基:AUGC-----核糖核酸------记忆:爱哦?干脆。 3、核酸中含量相对恒定是:P(磷酸)。 4、核酸一级构造:酯键,为核苷与磷酸之间结合键。 5、核酸分子中最为恒定:磷。蛋白质中最为恒定:氮。 二、DNA构造与功能 1、碱基构成规律:A=T,G=C;A+G=T+C。不同生物种属DNA碱基构成不同;同一种体不同器官、不同组织DNA具备相似碱基构成。 2、DNA构造: (1)一级构造:核苷酸排列顺序,也指碱基排列顺序,即DNA序列。 (2)二级构造:双螺旋模式;两条链反向平行。一条链走向为5’→3’,另一条为3’→5’。RNA二级构造是tRNA三叶草构造。 两链之间----碱基链接,碱基之间----氢键链接。 核苷酸之间连接键为---3’,5’-磷酸二酯键。 A,T---两个氢键;G,C---三个氢键。 构成多聚核苷酸骨架成分是----核糖(戊糖)与磷酸。 核酸一圈:10.5个碱基对,螺距---3.54nm。 二级构造记