蛋白质序列分析及结构预测（课堂PPT）.pptVIP

蛋白质中由2-7条α螺旋链相互缠绕形成类似麻花状结构的总称； 主要存在形式是2-5条相互缠绕形成的平行或反平行同寡聚体或异寡聚体； 是控制蛋白质寡聚化的元件，转录因子、骨架蛋白、动力蛋白、膜蛋白、酶等； 七肽重复区。 蛋白质卷曲螺旋域分析 工具 网站 备注 Coils /software/COILS_form.html 主流的预测螺旋卷曲工具 Paircoil2 /cb/paircoil2/paircoil2.html 由MIT大学开发的基于残基配对概率算法的预测工具 PEPCOIL http://bioweb.pasteur.fr/seqanal/interfaces/pepcoil.html 由EMBOSS维护的预测卷曲螺旋程序，同Coils类似 SOCKET server http://www.lifesci.sussex.ac.uk/research/woolfson/html/coiledcoils/socket/server.html 一个分析蛋白质结构中卷曲螺旋的工具，其输入数据格式为蛋白质结构数据 TRESPASSER http://comp.chem.nottingham.ac.uk/cgi-bin/trespasser/trespasser.cgi 由Nottingham大学开发的亮氨酸拉链结构识别工具 2ZIP http://2zip.molgen.mpg.de/index.html 预测蛋白质序列中潜在的亮氨酸拉链结构和卷曲螺旋 蛋白质卷曲螺旋预测工具 COILS- /software/COILS_form.html COILS蛋白质卷曲螺旋预测方法基于Lupas算法，是目前主流的卷曲区域预测算法 一般滑动窗口的大小采用7的倍数 蛋白质卷曲螺旋分析 选择滑动窗口大小 选择打分矩阵和权重 选择输入格式，选择“SwissProtID or AC” 查询内容，输入“GO45_HUMAN” 图形结果 AACompIdent PeptideMass Protparam 工具 /tools/protparam.html 计算以下物理化学性质： 相对分子质量 理论 pI 值 氨基酸组成 原子组成 消光系数 半衰期 不稳定系数 脂肪系数 总平均亲水性 主要选项/参数 序列在线提交形式： 如果分析SWISS-PORT和TrEMBL数据库中序列 直接填写Swiss-Prot/TrEMBL AC号(accession number) 如果分析新序列： 直接在搜索框中粘贴氨基酸序列 输入Swiss-Prot/TrEMBL AC号 打开protein.txt， 将蛋白质序列 粘贴在搜索框中 输入Swiss-Prot/TrEMBL AC号—分不同的功能域肽段 输出结果 功能域 用户自定义区段 点击不同功能域或是以直接粘贴氨基酸序列的方式得到以下结果 氨基酸数目 相对分子质量 理论 pI 值 氨基酸组成 正/负电荷残基数 * 消光系数 半衰期 原子组成 分子式 总原子数 不稳定系数 脂肪系数 总平均亲水性 40 stable 40 unstable (a)-Type I membrane protein (b)-Type II membrane protein (c)-Multipass transmembrane proteins (d)-Lipid chain-anchored membrane proteins (e)-GPI-anchored membrane proteins 2、蛋白质亲疏水性/跨膜区分析 3、蛋白质亲疏水性分析 氨基酸侧链的疏水性用从各氨基酸减去甘氨酸疏水性之值来表示，蛋白质的疏水性在保持蛋白质三级结构的形成和稳定中起着重要作用。疏水作用是蛋白质折叠的主要驱动力 分析蛋白质氨基酸亲疏水性是了解蛋白质折叠的第一步 氨基酸疏水分析为蛋白质二级结构预测提供佐证 可用于分析蛋白质相互作用位点-抗原位点预测（预测准确率达56%） 是分析蛋白质跨膜区重要一步 海参溶菌酶亲水性/疏水性分析 Score 0，表示疏水性； Score 0，表示亲水性 α螺旋跨膜区主要是由20-30个疏水性氨基酸（Leu、Ile、Val、Met、Gly、Ala等）组成 亲水残基往往出现在疏水残基之间，对功能有重要的作用 基于亲/疏水量和蛋白质膜区每个氨基酸的统计学分布偏好性量 TMpred/software/TMPRED_form.html SOSUI- http://bp.nuap.nagoya-u.ac.jp/sosui/ 4、蛋白质跨膜区分析 常用蛋白质跨膜区域分析工具 工具 网站 备注 DAS http://www.sbc.su.se/~miklos/DAS/ 用Dens