专题（二）归纳中的生物化学.docVIP

归纳 归纳中的生物化学 第一章 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的分子组成 蛋白质的元素组成 1. 表格归纳 元素组成特点 共有元素 碳、氢、氧、氮、硫 特有元素 硫 特征性元素 氮 含氮量较稳定 蛋白质的含氮量约为16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。通过测定生物样品中的含氮量，将其乘以6.25，就可计算出该样品中蛋白质的含量。 组成蛋白质的氨基酸及其结构 1. 表格归纳 结构特点 氨基酸种类 备注 不含手性碳原子 甘氨酸 手性碳原子 脂肪族氨基酸 丙氨酸、缬、亮、异亮、脯氨酸 脯氨酸是亚氨基酸 含有羟基 丝氨酸、苏氨酸 酪氨酸是酚羟基 含有巯基 半胱氨酸、甲硫氨酸 含硫的是甲硫氨酸 含有苯环 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 含有酰胺基 天冬酰胺、谷氨酰胺 羧基数大于氨基数 天冬氨酸、谷氨酸 PH中性条件下带负电 羧基数小于氨基数 精氨酸、组氨酸、赖氨酸 PH中性条件下带正电 含有胍基 精氨酸 含有咪唑基 组氨酸 PI点接近中性 组氨酸 天然蛋白质种不存在的氨基酸 同型半胱氨酸 不出现于蛋白质中的氨基酸 瓜氨酸 2. 口诀归纳 （1）一本淡色书，四天写半经，天仙来煮果脯，谷仙晾干烙饼。 （2）甘精苏蛋谷谷胺，丝赖半丙天天胺。缬亮异亮有支链，酪色苯丙脯组环。 （3）干净苏蛋姑姑安，死赖半丙天天胺。鞋亮异亮油脂恋，老色苯兵铺组还。 必需氨基酸的种类 1. 口诀归纳 缬亮异亮苏，赖蛋苯丙色，外加一个组 氨基酸的分类 1. 表格归纳 分类 氨基酸 根据氨基酸侧链结构和理化性质分类 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸 极性中性氨基酸 丝氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺 芳香族氨基酸 苯丙氨酸、酪胺酸、色氨酸 酸性氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸 精氨酸、赖氨酸、组氨酸 根据人体能否合成分类 必需氨基酸 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、组氨酸 非必须氨基酸 甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、精氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、酪胺酸、天冬酰胺 根据代谢的特点分类 生糖氨基酸 甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸 生酮氨基酸 亮氨酸、赖氨酸 生糖兼生酮氨基酸 异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸 谷胱甘肽的功能 1. 口诀归纳 保护蛋白中巯基，保护膜和Hb，氨酸吸收可促进，肝的转化亦参与。 2. 表格归纳 功能 说明 保护巯基酶即某些蛋白质中的巯基 谷胱甘肽的巯基具有还原性，可作为还原剂，使蛋白质或酶中的巯基免遭氧化，以维持其活性。 保护生物膜和血红蛋白 谷胱甘肽在谷胱甘肽过氧化物酶催化下可还原过氧化氢或过氧化物，使生物膜和血红蛋白免遭损伤。 参与肝的生物转化 谷胱甘肽可与许多卤代化合物或环氧化合物结合，并从胆汁排泄。 参与氨基酸的吸收 谷胱甘肽通过γ-氨基酰循环而参与氨基酸的吸收。 二、蛋白质的分子结构 蛋白质的分子结构 1. 口诀归纳 （1）一级氨酸串成链，二级肽链有折卷，三级盘曲更复杂，四级多链合成团。 （2）肽键、氢键、离子键，键键连于结构间，一级结构是直链，空间结构多盘旋。 2. 表格归纳 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 定义 蛋白质分子中氨基酸的排列顺序 蛋白质主链局部空间结构，不涉及氨基酸残基侧链构象 整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置 肽链与肽链之间靠共价键维系的布局和相互作用，即各雅集间的空间排布 形式 氨基酸序列 α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 结构域 亚基 稳定 因素 肽键（主要）、二硫键（次要） 氢键 疏水作用、离子键、氢键、范德华力 疏水作用（主要）、离子键、氢键、范德华力 意义 各种蛋白质的一级结构互不相同。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但并不是决定空间构象的唯一因素。 二级结构是由一级结构决定的。在蛋白质中存在两个或三个由二级结构的肽段形成的模序，发挥特殊的生理功能。二级结构为短距离效应，可协同完成特定的功能。 相对分子量大的但比阿智分子常分割成一至数个结构域，分别执行不同的功能。三级结构为长距离效应，具有生物学活性。 含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般无生物学功能，四级结构具有协同效应。 注：脯氨酸的存在或者多个谷氨酸、天冬氨酸的存在都会干扰α-螺旋的形成。 蛋白质的二级结构 1. 口诀归纳 （1）蛋白结构第二级，常见类型有四个，α-螺旋β折（叠），无规卷曲β-转角。 2. 表格归纳 类型 结构特点 α-螺旋 多肽链的主链围绕中心轴作顺时针方向螺旋式上升（右手螺旋） 每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基侧链伸向螺旋的外侧 其稳定性靠上、下肽链之间所形成的氢键维系。 β-折叠 （1