第一部分蛋白质.pptx

三、蛋白质的特征元素---氮 含氮量较恒定，一般在16%左右 蛋白质系数—— 蛋白质含量 = 样品含氮量?;第二节 蛋白质的基本结构单位----氨基酸;中文：如 丙氨酸； 英文：三字母符号（Ala）和单字母符号（A）;3. 稀有氨基酸：蛋白质合成后经加工修饰而生成的氨基酸。;二、必需氨基酸（8种）： 人体不能自我合成，必须从外界中摄取的氨基酸;;;;三、氨基酸的理化性质;等电点定义：某一氨基酸的净电荷等于零时的溶液pH值为该氨基酸的等电点 不同的氨基酸有不同的等电点 等电点时的特点：溶解度下降 用途：可根据氨基酸的等电点来分离不同氨基酸，如味精生产时将pH值调到，谷氨酸沉淀下来。;pI 计算法： pI=（pK左′+pK右′ ）/2 pK左′ : pI处左侧pK ′值， pK右′ :pI处右侧pK ′值。 如：甘氨酸的两性解离为：;;吸收光谱 所有20种基本氨基酸在可见光区都无光吸收，在近紫外区三种芳香氨基酸具有紫外吸收，即： 苯丙氨酸—257nm 酪氨酸—275nm 色氨酸—280nm;氨基酸表观解离常数和等电点; 用途：可用于氨基酸的定性和定量测定 脯氨酸是亚氨基酸，只有一步反应，反应产物为黄色。;（2）Sanger反应 氨基酸与二硝基氟苯（DNFB）反应，生成二硝基苯代氨基酸（DNP—氨基酸）;（3）Edman反应 异硫氰酸苯酯与氨基酸反应生成PTH—氨基酸;样品1;第三节 肽;由于有巯基，所以有氧化还原反应 GSH + GSH ? GS—SG + 2H+ +2e- 谷胱甘肽是生物体内重要的氧化还原物质，对细胞起到了保护作用，另外，还是其他细胞保护剂的还原剂;第四节 蛋白质结构;;; 要点： 单链 右旋 一圈残基 上升 形成5→1氢键且全部平行 R－基指向外侧;?－折叠： 要点： 肽链伸展，形成链间氢键（成为片层），R-基处于片层上下;反平行b－折叠;? －转角（回折）：肽链180°旋转，氢键连接；;卵溶菌酶;三、超二级结构： 概念：相邻二级结构单元 相互作用形成的聚合体;第30页/共62页;四、结构域;乳酸脱氢酶结构域;如：卵溶菌酶 一条肽链，124个氨基酸残基，分子量为14600; 肌红蛋白 是肌肉???运输氧的蛋白质，一条肽链，153个氨基酸残基，分子量为16700，含一个血红素辅基，氧分子就结合在它的铁上。整个分子有8个?-螺旋，并且有?-转角和无规则卷曲，但是无?-折叠 。;三级结构特征： ① 高低不平;;如：血红蛋白含有四个亚基，为?2?2，每个亚基含一个血红素，每个血红素可结合一个氧分子。?亚基含141个氨基酸残基，?亚基含146个氨基酸残基。;Hemoglobin空间结构;四级结构的结构特点-----对称性;四级结构的优越性：; 氢键、盐键、疏水作用力、二硫键、配位键、范德华引力 ;一、 一级结构与功能的关系：一级结构与功能有密切的关系 1. 氨基酸对功能的重要性 如果改变的氨基酸是蛋白质执行功能所必需的，则这种氨基酸的改变对功能的影响极大，如果改变的氨基酸对功能无贡献，则它们的改变基本不影响蛋白质的功能。 如RNA酶，如果将其N-端的三个氨基酸去掉，酶的功能基本不变，但是，如果将组12改变，则酶失去活性。 ;镰刀状贫血病：就是由于血红蛋白?-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸代替，使得血红蛋白分子在氧分压低的情况下容易聚合，形成杆状多聚体，致使红细胞由正常的圆盘状成为镰刀状，血液流动受到阻碍。;同源蛋白：不同生物中具有同一功能的蛋白质。它们的特点是其一级结构中，与功能直接相关的残基相同，而其它残基有差异，这些残基是可以改变的，这种变化往往与生物进化有关。例：Cytc与进化 生 物 残基改变数 生 物 残基改变数 生 物 残基改变数 黑猩猩 0 狗 11 狗鱼 23 恒河猴 1 骡 11 蛾