第十三章酶与生物催化剂.pptVIP

糜蛋白酶的催化机制 第二十九页，共六十页。 糜蛋白酶的催化机制 第三十页，共六十页。 糜蛋白酶的催化机制 第三十一页，共六十页。 第二节 金属在酶催化中的作用 金属酶与金属激活酶 由金属离子作为辅基或辅酶与酶蛋白组成的酶称为金属酶（Metalloenzyme）。如碳酸酐酶（含锌）和淀粉酶（含钙）等。 不含金属离子，但需要金属离子激活的酶称为金属激活酶。如柠檬酸合成酶（需钾）和精氨酸酶（需锰）等。 第三十二页，共六十页。 常见的几种金属酶 金属酶 所含金属 金属酶 所含金属 羧肽酶A Zn 碳酸酐酶 Zn 醇脱氢酶 Zn 碱性磷酸酶 Zn 铁氧还蛋白 Fe 脯氨酸羟化酶 Fe 顺乌头酸酶 Fe 过氧化氢酶 Fe 赖氨酰氧化酶 Cu 酪氨酸酶 Cu 丁酰CoA脱氢酶 Cu 尿酸酶 Cu 脲酶 Ni 锰超氧化物歧化酶 Mn 谷胱甘肽过氧化物酶 Se 淀粉酶 Ca 第三十三页，共六十页。 常见的几种金属激活酶 金属激活酶 所需金属 金属激活酶 所需金属 半乳糖苷酶 Na 柠檬酸合成酶 K 丙酮酸激酶 K,Mg 蛋白激酶 Mg,Mn 一般激酶 Mg,Mn 磷酸激酶 Mg 精氨酸酶 Mn 丙酮酸脱羧酶 Mn 烯醇化酶 Mn 丙酮酸羧化酶 Mn,Zn 磷脂酶 A2 Ca 磷脂酶 C Ca 第三十四页，共六十页。 金属在金属酶中的作用 参与催化反应: 如碳酸酐酶、羧肽酶、嗜热菌蛋白酶、醛缩酶，去除Zn后不影响酶的结构，但使酶丧失催化活性。 维持酶蛋白结构稳定性：如Zn可连接B枯草杆菌淀粉酶形成二聚体，但不影响酶的活性。 对酶活性起调节作用：如Zn可激活牛晶体亮氨酸氨肽酶，但对猪肾亮氨酸氨肽酶有抑制作用。 非催化作用：如马和人的醇脱氢酶含有Zn，但Zn既不起催化作用也不起维持酶蛋白结构稳定性作用（其真实作用不明）。 第三十五页，共六十页。 金属酶结构与功能的关系 大多数金属参与酶的催化作用，并存在于酶的活性部位或附近，可与酶蛋白和底物联结成酶-金属-底物三元络合物。 Zn的催化机制有三种： Zn-羰作用：作用物取代与Zn结合的水分子而直接与Zn结合， Zn起Lewis酸的作用，使结合的作用物极化而容易进行亲核攻击。如醛缩酶和肽酶的催化作用。 第三十六页，共六十页。 Zn-羟作用：作用物通过结合在Zn上的水分子而起作用。 与Zn结合的OH-离子对作用物进行攻击， Zn起活化亲核物质的作用。如碳酸酐酶的催化作用。 上述两者的综合作用：即作用物可直接与Zn结合但不取代结合在Zn上的水分子。 Zn既极化作用物，又使水分子活化为亲核离子。如碳酸酐酶的催化作用。 第三十七页，共六十页。 羧基肽酶的催化作用 第三十八页，共六十页。 碳酸酐酶的活性部位 第三十九页，共六十页。 碳酸酐酶的催化作用 第四十页，共六十页。 第三节 别构酶 一、基本概念 别构酶：调节分子（效应物）与酶的调节亚基或调节部位结合时，使酶的构象发生改变，从而导致酶的催化活性改变，这类酶称为别构酶。 协同效应：当作用物或效应物与酶结合后促进后续的作用物与酶结合，称为正协同效应；若是抑制后续的作用物与酶结合，称为负协同效应。 第四十一页，共六十页。 二、别构酶的特征 1、异促别构酶的结构特征 A）酶分子上存在与作用物结合并催化反应的部位（催化中心）和与效应物结合并调节活性的部位（调节中心）； B）催化中心和调节中心可以位于相同或不同的亚基上（催化亚基、调节亚基）； C）效应物的作用可以是别构激活或别构抑制。 第四十二页，共六十页。 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1878年，Kuhne首次提出 Enzyme 一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现rRNA前体也具有酶的催化活性，提出 “核酶ribozyme ” 的概念。 第一页，共六十页。 酶在机体中十分温和条件下的高效