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第一章蛋白质化学 教学目标： 掌握蛋白质的槪念、重要性和分子组成。 掌握a-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的槪念。 掌握蛋白质的一、二 三、四级结构的特点及其重要化学键。 了解蛋白质结构与功能间的关系。 熟悉蛋白质的重要性质和分类 第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素（化学）组成 主要有 C （50%?55%）、H （6%~7%）、0 （19%?24%）、N （13%?19、S （0%~4%）。有些蛋白质还含微量的 P、Fe、Cu、Zn、Mn、 Co、Mo、I 等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量. 每克样品含氮克数X6. 25X100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二 蛋白质的基本组成单位——氣基酸 蛋白质在酸碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid）,即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有 300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （三）氣基酸的重要理化性质 一般物理性质 a ■氨基酸为无色晶体，螃点一般在200oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）a 一般溶解于稀酸或稀碱， 但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共貌双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm, Phe在265 nm0由于大多数 蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 两性解离和等电点（isoelectric point, pl） 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性漓子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质， 其解离度与溶液的pH有关。 在某一 pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等 电点。氨基酸的pl是由a-稜基和a-氨基的解离常数的负対数pK1和pK2决定的。计算公式为：pl=1/2（pK1+ pK2） o 若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电 点取两梭基的PK值的平均值，誠性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值）0 第二节資白质的分子结构 栄白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋白 质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。二级以上的结构称高级结构或构象（conformation） 0 —、蛋白质的一级结构（primary structure） 1953年，英国科学家F. Sanger首先测定了胰岛素（insulin）的一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A链和一条B链组成，分子 中共有3个二硫键，其中两个在A、B链之间，另一个在A链内。 蚤白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。Edman降解是经典的化学方法，比较复杂。首先要纯化 一定量的待测蛋白质，分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析；要应用不同的化学试剂或特异的蛋白内切酶水解 将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列，对照不同水解制成的两套肽段，找出重叠片段，最后推断蛋白质的完整序列。重组DNA 法是基于分子克隆的分子生物学方法，比较简单而高效，不必先纯化该种蛋白质，而是先要得到编码该种蛋白质的基因（DNA片段），測 定DNA中核昔酸的序列，再按三个核昔酸编码一个氨基酸的原则推测蛋白质的完整序列。这两种方法可以相互印证和补充。 目前，国际互联网蛋白质数据库已有3千多种一级结构清楚。蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。 二、蛋白质的二级结构（secondary structure） 蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是主链构象（不包括侧链R基团）. 构象是分子中原子的空间排列，但这些原子的排列取决于它们绕键的旋转，构象不同于构型，一个蛋白质的构象在不破坏共价键情况 下是可以改变的。但是蛋白质中任一氨基酸残基的实际构象自由度是非常有限的，在生理条件下，每种蛋白质似乎是呈现出称为天然构象 的单一穏定形状。 20世纪30年代末，L. Pan ling和R. B. Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸和篡肽的晶体结构，获得了一组标准键长和键角， 提出了肽单元（peptide unit）的概