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第五章 蛋白质;第一节 引言;蛋白质的元素分析;蛋白质的分类;结合蛋白质包括：;球蛋白(globular) 以球状或椭圆状存在的蛋白质 由多肽链自身折叠而造成 纤维状蛋白（棒状分子）(fibrous) 含有相互缠绕的多肽链 ;蛋白质的生物功能;食品蛋白质;第二节 氨基酸的物理化学性质;据其分子结构分为六类;甘丙缬亮异脂链 丝苏半蛋羟硫添 脯酪色苯杂芳环 天谷精赖组酸碱;按侧链基团R的极性分为四类;必需氨基酸;（二）氨基酸的立体化学;Ile和Thr的?-碳原子也是不对称的，因此它们都有4个对映体。;（三）氨基酸的酸-碱性质;在中性pH范围，?-氨基和? -羧基都处在离子化状态，此时氨基酸分子是偶极离子或两性离子。 偶极离子以电中性状态存在时的pH被称为等电点（isoelectric point, pI）。;当-COO-和-COOH的浓度相等时的pH被称为pKa1 当-NH3+和-NH2浓度相等时的pH被称为pKa2 ;除? -氨基和? -羧基外，Lys、Arg、His、Asp、Glu、Cys和Tyr的侧链也含有可离子化的基团。 侧链不含有带电荷基团的氨基酸， pI=（pKa1 + pKa2）/2 酸性氨基酸，pI=（pKa1 + pKa3）/2 碱性氨基酸，pI=（pKa2 + pKa3）/2 *下标1、2和3分别指? -羧基、 ? -氨基和侧链上可离子化的基团。 ;（四）氨基酸的疏水性(hydrophobic);ΔGt具有加和性 缬氨酸 ΔGt,Val=ΔGt,Gly+ΔGt,异丙基侧链 ΔGt,异丙基侧链=ΔGt,Val-ΔGt,Gly ;具有大的正的ΔGt的AA侧链 疏水性的 优先选择处在有机相 疏水性AA残基倾向于配置在蛋白质分子的内部 具有负的ΔGt的AA侧链 亲水性的(hydrophilic) 配置在蛋白质分子的表面;（五）氨基酸的光学性质 (optical properties);二、氨基酸的化学反应性;与茚三酮反应;与邻苯二甲醛反应;与荧光胺反应;第三节 蛋白质的结构;n个氨基酸残基构成(n-1)个肽键 游离的? -氨基末端称为N端，开始端 游离的? -羧基末端称为C端，末端 链长(n)和序列决定蛋白质的物化性质、结构和功能性质 序列——密码（code）;C—N键具有部分双键的性质; CO—NH键不可以自由旋转 N-C ?键——φ C ? -C键——ψ 理论上具有转动自由度，但因C ?原子上侧链原子的立体位阻而被限制;;几乎所有的蛋白质肽键都以反式构型存在 在热力??上反式比顺式稳定;（二）二级结构(secondary struture);1、螺旋结构 (helical structure); ? -螺旋(? -helix);2. β-折叠片结构 (β-sheet);C=O和N-H垂直于主链 氢键：片断之间 侧链垂直于平面 根据多肽主链N→C的指向,存在着两类 平行β-折叠片 ，各股指向相互平行 反平行β-折叠片结构 ，各股指向彼此相反 反平行中，N-H…O原子处在一条直线上（键角0°），增加了稳定性 反平行β-折叠片结构更为稳定 ;稳定性 β-折叠片＞?-螺旋 β-折叠片～高变性温度 ?-螺旋 β-折叠;β-旋转（β-turn）;（三）三级结构 (tertiary strucure);不同的基团之间相互作用（疏水、静电和范德华尔）和氢键的优化，使得蛋白质分子的自由能尽可能地降至最低。 几何排布 亲水性——蛋白质-水界面 疏水性——内部 氨基酸的序列决定着蛋白质分子的形状 亲水性氨基酸残基——呈拉长或棒状 疏水性氨基酸残基——呈球状? 大多数蛋白质由100个以上的氨基酸残基构成 ;（四）四级结构 (quarternary);热力学角度，疏水性亚基埋藏，驱动四级结构 疏水性氨基酸残基高于30%，无法埋藏 疏水小区相互作用;4;（五）稳定蛋白质结构的作用力;1.空间相互作用 (steric strains);2. Van der Waals 相互作用;3. 氢键 hydrogen bond;4. 静电相互作用  electrostatic interactions;除少数例外，蛋白质中几乎所有的带电基团都分布在分子的表面。 相同电荷间的排斥作用或许会导致蛋白质结构不稳定。 相反电荷间的吸引作用有助于蛋白质结构的稳定。 影响蛋白质分子折叠的模式 ;5. 疏水相互作用hydrophobic interactions;二硫键(-S-S-) disulfide bonds;7. 金属离子; 一个独特的三维蛋白质结构的形成是各种排斥和吸引的非共价相互作用以及