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- 2023-11-19 发布于广东
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① 紧密环(compact loop) 肽链主体结构卷曲成一端开放的环状,象希腊字母 ?,又称 ? 环 肽链由 6 ~16 个氨基酸残基组成,Gly、Pro、Asp、Asn、Ser 和 Tyr 较常见。由于亲水性氨基酸残基较多,故常位于蛋白质分子表面 氨基酸残基侧链可堆积在环内,通过疏水作用或形成氢键等,成为紧密的结构。肽链片段两末端间距离小(通常为0.37~1.0 nm) 可能与蛋白质的识别功能有关,并参与催化作用 本文档共111页;当前第63页;编辑于星期三\9点10分 ② 连接条带(connection straps) 三种类型:S 形的 α-α 连接;长度及构象不一的 α-β 和 β-α 连接; β 弓连接不相邻的 β 链,形成“希腊花边连接(Greek key connection)” 各种连接条带的长度、走向颇不规则,在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中具有明确的结构作用 连接条带主链 C=O 和 NH 间一般不形成氢键 常位于蛋白质分子表面,其残基常是带电荷或具有极性,能与介质水形成氢键 本文档共111页;当前第64页;编辑于星期三\9点10分 连接条带(connection straps) 同源性比较发现,连接区常有残基出现插入、替换、缺失的变异,说明在蛋白质进化过程中连接肽段易致突变 功能上,连接条带往往参与形成蛋白质的一些结合位点或酶的活性
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