第三章 蛋白质化学-2016-9-20-118.pptx

什么是蛋白质?;1830年，Mulder研究生物体在去除糖、脂和盐等物质以后剩余的成分。

1838年，Berzelius使用蛋白质这个词。希腊语中的“Proteins”表示最重要的意思。

蛋白质是氨基酸的线性多聚物（≥51aa）

1958年，Watson提出“中心法则”：DNA?RNA?蛋白质（信息流）

DNA的功能在于其一级结构；蛋白质的功能在其三维结构。;二、蛋白质的生物学重要性;蛋白质的生物功能;第一节蛋白质的分子组成——氨基酸

一、蛋白质的元素组成

????蛋白质是有机化合物，离不开C、H、O三种元素，还含有N、P、S、金属元素等。

元素组成CHONS其它

含量%50—556—820—2315—180.0—4

????蛋白质中N是特征元素，且含量恒定，为16%左右，即16克氮/100克蛋白质，故可以用定氮法测量蛋白质含量，即：每100克蛋白质含氮16克，100/16=6.25克蛋白质含氮1克。所以，每克样品含氮量×6.25=样品蛋白质含量

????有些蛋白质含有其他微量元素：P、Fe、Cu、Mn、Zn、;每100克蛋白质含氮16克;;;提纲;蛋白质氨基酸，即标准氨基酸——在蛋白质生物合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白质分子之中

20种蛋白质氨基酸

相同的结构通式

差别在侧链基团（R基团）

所有的生物体都含有常见的20种

（2种不常见的蛋白质氨基酸：含硒半胱氨酸（第21种）和吡咯赖氨酸（第22种））

非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物

例如：瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸;二、蛋白质分子的基本组成单位--氨基酸（一）、氨基酸的结构通式：如下图所示：;氨基酸的结构通式;;从氨基酸的结构通式可以看出：

1.构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸和脯氨酸（亚氨基）均为L—α—氨基酸。

2.除R为H（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋光性。20种氨基酸的区别在于侧链R基上。

（二）氨基酸的构型：

构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，均含有L—α—碳原子，在空间各原子有两种排列方式：L—构型与D—构型，它们的关系就像左右手的关系，互为镜像关系，下图以丙氨酸为例：有2种只有L可以加入蛋白质;;沙利度胺与海豹儿;后来的研究发现沙利度胺作为一个手性化合物，其R-构型具有抑制妊娠反应活性，而S-构型有致畸性。这也加强了人们对手性或者消旋化合物作为药物的认识。而R-构型和S-构型在体内会消旋化，即无论服用哪一种的光学纯化合物，在血清中都发现是消旋的。也就是说即使服用有效地R-构型沙利度胺，依然无法保证其没有毒性。;脂肪族

芳香族

含硫族

极性/不带电荷

碱性/酸性;氨基酸的名称和缩写;;(2).芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸

(3).杂环氨基酸：色氨酸、组氨酸

（4）杂环亚氨基：酸脯氨酸;2种芳香族氨基酸;脯氨酸

（亚氨基酸）;;?半胱氨酸;;（三）、氨基酸的结构与分类

1.酸碱性质：

(1).酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸Asp、谷氨酸（Glu）、

(2).碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His（氨基，胍基，咪唑基）

(3).中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。;;3.按侧基R基与水的关系：

根据氨基酸側链R基的极性，20种氨基酸可分成4类。

1.非极性R基氨基酸（共8种）（图3-3）：

丙氨酸(Alanine,Ala,A),

缬氨酸(Valine,Val,V)),亮氨酸(Leucine,Leu,L),

异亮氨酸(Isoleucine,Ile,I),脯氨酸(Proline,Pro,P),

苯丙氨酸(Phenylalanine,Phe,F),色氨酸(Tryptophan,Trp,W),

甲硫氨酸(Methionine,Met,M)

;2.无电荷的极性R基氨基酸（共7种）：

丝氨酸(Serine,Ser,S),苏氨酸(Threonine,Thr,T),

酪氨酸(Tyrosine,Tyr,Y),半胱氨酸(Cysteine,Cys,C),

天冬酰胺(Asparagine,Asn,N),谷氨酰胺(Glutamine,Gln,Q)

甘氨酸(Glycine,Gly,G),

?

3.带正电荷的极性R基氨基酸（共3种）：

赖氨酸(Lysine,Lys,K)