《酶工程制药一》课件.pptxVIP

课程简介本课程介绍了酶工程的原理和应用。课程内容涵盖酶的结构、功能、催化机理、酶的固定化、酶的应用及相关技术等。wsbywsdfvgsdsdfvsd

酶的定义和特点1定义酶是生物催化剂，加速生物体内化学反应，但不改变反应的平衡点。2特点酶具有高度专一性，只能催化特定的反应。酶的作用效率高，比无机催化剂高得多。3作用机制酶通过降低反应的活化能，加速反应速率，但本身不被消耗。酶的活性受温度、pH值等因素影响。

酶的分类氧化还原酶催化氧化还原反应，例如呼吸作用中的电子传递链。转移酶催化基团从一个分子转移到另一个分子，例如糖类代谢中的磷酸化。水解酶催化水解反应，例如消化过程中的蛋白质水解。裂解酶催化非水解性的键断裂，例如DNA复制中的碱基去除。

酶的命名和编号命名原则酶的命名通常以其催化的反应或作用的底物命名。例如，乳糖酶催化乳糖水解，蛋白酶催化蛋白质水解。酶名通常以“-酶”结尾。例如，脂肪酶、淀粉酶、蛋白酶等。编号系统国际酶学委员会(EC)制定了统一的酶编号系统，每个酶都有一个独特的四位数字编号。例如，EC3.2.1.1表示α-淀粉酶。前三位数字代表酶的分类，第四位数字代表该类别中的具体酶。

酶的活性测定定义酶活性是指酶催化特定反应的能力。它通常用特定条件下酶催化单位时间内底物转化为产物的量来衡量。方法常用的酶活性测定方法包括比色法、荧光法、电化学法等。这些方法都基于酶催化反应过程中产生的变化来检测酶活性。影响因素酶活性会受到多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度、酶浓度以及抑制剂的存在等。意义酶活性测定是研究酶催化机制、评价酶制剂质量、监测酶的稳定性和活性变化的重要手段。

影响酶活性的因素温度温度升高通常会加速酶催化反应，但温度过高会导致酶失活。pH值不同的酶在不同的pH值下具有最佳活性，pH值偏离最佳范围会导致酶活性下降。底物浓度底物浓度增加通常会提高酶活性，但当酶被底物饱和时，活性不再增加。抑制剂抑制剂可以与酶结合并阻碍其活性，从而降低酶催化反应的速率。

酶的抑制剂1竞争性抑制抑制剂与底物竞争酶的活性位点。抑制剂浓度越高，抑制效果越强。2非竞争性抑制抑制剂与酶的活性位点以外的部位结合，改变酶的构象，降低其活性。3反竞争性抑制抑制剂与酶-底物复合物结合，降低酶的活性。抑制效果与底物浓度有关。4不可逆抑制抑制剂与酶发生不可逆反应，使酶失活。例如，重金属离子与酶的巯基反应。

酶的应用生物技术领域酶在生物技术领域得到广泛应用，如基因工程、抗体工程、细胞培养、诊断和治疗。工业生产酶在食品加工、洗涤剂、纺织、制药、皮革和造纸等工业领域发挥重要作用，提高生产效率和产品质量。医药领域酶在治疗疾病和研发新药方面发挥着重要作用，例如治疗高血压、高血脂、糖尿病等。农业生产酶可用于改善土壤质量、提高肥料利用率、促进植物生长和提高农作物产量。

酶的工业生产发酵工艺发酵是酶工业生产的关键环节，利用微生物或细胞进行酶的合成。下游加工从发酵液中分离、纯化酶，去除杂质，获得纯度和活性满足工业应用要求的酶制剂。质量控制酶的工业生产需要严格的质量控制体系，确保酶的稳定性和安全性。

酶的分离和纯化11.粗提破碎细胞，去除细胞碎片，获得粗酶液。22.分离盐析、沉淀、层析等方法分离纯化酶。33.纯化重复使用各种方法，获得高纯度的酶。44.纯度鉴定SDS、电泳等方法检测纯度。

酶的固定化技术定义酶固定化是指将酶分子固定在某种载体上，使其在反应体系中保持活性并可重复使用。方法吸附法包埋法交联法共价结合法优势提高酶稳定性便于分离和回收连续反应提高酶利用率应用酶固定化技术在医药、食品、化工等领域得到了广泛应用。例如，在生物制药中，固定化酶可以用于生产抗生素、维生素等药物。

酶的动力学反应速率酶动力学研究酶催化反应的速率及其影响因素。它是了解酶催化机制和优化酶应用的关键。影响因素酶活性的影响因素包括底物浓度、pH值、温度、抑制剂和激活剂等。模型与参数酶动力学模型描述酶催化反应的速率规律，并用动力学参数来量化这些规律。应用价值酶动力学在酶的工业生产、药物研发、食品加工和环境保护等领域有着广泛的应用。

酶的动力学模型米氏方程米氏方程是描述酶反应速率与底物浓度之间关系的数学模型。该方程假定酶与底物形成中间复合物，并通过单底物反应途径进行催化反应。双倒数作图法双倒数作图法是一种常用的米氏常数和最大反应速率的测定方法。该方法通过对米氏方程进行线性化处理，将数据绘制成直线图，从而得到相关参数。

酶动力学参数的测定米氏常数(Km)米氏常数反映酶与底物之间的亲和力。Km值越小，酶与底物的亲和力越高。最大反应速度(Vmax)最大反应速度表示在底物浓度无限高的情况下，酶催化反应所能达到的最大速度。催化效率(kcat/Km)催化效率反映酶催化反应的效率，即酶催化特定底