蛋白质化学-PPT课件.pptx

第一章蛋白质化学;目录;第一节蛋白质通论;蛋白质主要元素组成：C、H、O;蛋白质的分类;简单蛋白质分类;结合蛋白质分类;蛋白质结构的主要层次;蛋白质分子的构象示意图;蛋白质的主要生理功能;第二节蛋白质的基本构件单;?-氨基酸的通式;生物体内的氨基酸类别;二十种常见蛋白质氨基酸的分类、;非极性R基团氨基酸;不带电荷极性R基团氨基酸;带电荷R基团氨基酸;中性脂肪族氨基酸;酸性氨基酸及酰胺;碱性氨基酸;杂环氨基酸;芳香族氨基酸;氨基酸的性质;氨基酸的两性解离性质及等电点（;甘氨酸滴定曲线;谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定;氨基酸光学活性和光谱性质;TryTyrPhe的紫外吸收;TryTyrPhe的紫外吸收;氨基酸与2,4一二硝基氟苯(D;氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）;氨基酸与茚三酮反应;氨基酸的成肽反应;蛋白质的水解;第三节蛋白质的共价结构;蛋白质中氨基酸的连接方式;多肽链结构示意图;蛋白质的一级结构;肽单位;肽基的C、O和N原子间的共振相;天然存在的活性肽;谷胱甘肽;短杆菌肽S;?-天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯;蛋白质顺序测定基本方法路线;蛋白质一级结构测定;二硫键的断裂;多肽N、C-末端氨基酸的测定;Edman化学降解法;3、转化反应;丹磺酰氯(dansylchl;多肽链的部分裂解;溴化氰断裂法;消化道内几种蛋白酶的专一性;氨基酸序列测定;片段重叠法确定肽段在多肽链中顺;?借助重叠肽确定肽段次序：;对角线电泳示意图;第四节蛋白质的三维结构;X-射线衍射晶体结构分析示意图;R基团间的相互作用及稳定蛋白质;酰胺平面与α-碳原子的二面角（;完全伸展的多肽主链构象;可允许的φ和ψ值：Ramach;四、蛋白质的二级结构;α－螺旋（α－helix）;β－折叠（β-pleated;β－转角（β-turn）;无规则卷曲示意图;超二级结构(super-s;超二级结构类型;螺旋区-回折-螺旋识别特定的D;锌指（ZineFinger）;亮氨酸拉链（leucinez;螺旋区-环-螺旋（HLH）和D;EF手图象(钙调蛋白的钙结合位;结构域(structure;卵溶菌酶的三级结构中的两个结构;蚯蚓血红蛋白中四个?-螺旋组成;α/β结构域;超二级结构类型;平行?-折叠的结构比较（a）;毛发横切面和毛发?-角蛋白的结;丝心蛋白(fibroin)结构;胶原纤维(collagenf;六、球状蛋白质与三级结构;抹香鲸肌红蛋白（Myoglob;核糖核酸酶三级结构示意图;七、亚基缔合与四级结构;四级结构中相同单体亚基的几种可;四级结构中相同单体亚基的几种可;血红蛋白四级结构;烟草花叶病毒外壳蛋白四级结构的;人免疫缺陷病毒（HIV-1）结;第五节蛋白质的分子结构与功能;一、细胞色素c的分子进化;不同生物与人的Cytc的AA差;不同生物来源的细胞色素c中不变;猪胰岛素原激活成形成胰岛素示意;二、肌红蛋白（Myoglobi;Hb的变构效应与O2的运输;异常血红蛋白与分子病;肌红蛋白分子和血红蛋白的?-亚;血红蛋白的结构模型;Mb和Hb的辅基—血红素;Mb的氧合曲线;Hb的氧合曲线;Mb和Hb的氧合曲线比较;血红蛋白和肌红蛋白的Hill曲;Hb的输氧功能;脱氧血红蛋白亚基间的交;氧合血红蛋白结构模型;血红蛋白四级结构的滑动变化;血红蛋白四级结构的旋转变化;氧合过程中血红素铁原子的变化;DPG在脱氧Hb中的结合位点;DPG对Hb的变构效应物功能;波尔效应;pH对Hb与氧亲和力的影响;结语;正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描;血红蛋白S线性缔合的分子基础;人血红蛋白中氨基酸的置换情况举;四级结构突变的Hb;三、免疫系统和免疫球蛋白功能;抗原、抗体和免疫球蛋白;人免疫球蛋白的分类;免疫球蛋白IgG的一级结构;IgG结构;IgM的一级结构;IgG的空间结构;IgG与抗原形成的;溶菌酶与抗体Fab片段结合模;B细胞和T细胞上抗原的膜受体;MHC蛋白质分子图解;抗原呈递细胞上的MHC蛋白-抗;多克隆抗体和单克隆抗体;第六节蛋白质的重要性质;蛋白质两性解离性质和等电点;蛋白质胶体性质;蛋白质的沉淀;蛋白质变性与复性;核糖核酸酶变性与复性作用;蛋白质的紫外吸收光谱;蛋白质主要呈色反应;双缩脲反应;问答题和计算题