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生物化学教程

第1篇生物分子的结构和化学

第1章生物分子导论

一、生命物质的化学组成

(一)生命元素

(二)生物分子

二、物分子的三维结构

(一)生物分子的大小

(二)立体异构与构型

(三)生物分子间相互作用的立体专一性

(四)构象与三维结构

(五)三维结构的分子模型

三、生物结构中的非共价力

(一)静电相互作用

(二)氢键

(三)范德华力

(四)疏水相互作用熵效应

四、水和生命

(一)水的结构和性质

(二)水是生命的介质

五、细胞的分子组织层次

六、生物分子的起源与进化

(一)化学进化的理论

(二)实验室中化学进化的演示

(三)原始生物分子

第2章蛋白质的构件——氨基酸

一、蛋白质的化学组成和分类

二、蛋白质的水解

三、a-氨基酸的一般结构

四、氨基酸的分类

(一)常见的蛋白质氨基酸

(二)不常见的蛋白质氨基酸

(三)非蛋白质氨基酸

五、氨基酸的酸碱性质

(一)氨基酸的解离

(二)氨基酸的等电点

六、氨基酸的化学反应

(一)a-羧基反应

(二)a-氨基反应

(三)茚三酮反应

(四)侧链官能团的特异反应

七、氨基酸的旋光性和光谱性质

(一)氨基酸的旋光性和立体化学

(二)氨基酸的光谱性质

八、氨基酸混合物的分离和分析

(一)分配层析

(二)离子交换层析

第3章蛋白质的通性、纯化和表征

一、蛋白质的酸碱性质

二、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀

(一)蛋白质胶体性质

(二)蛋白质沉淀

三、蛋白质分离纯化的一般原则

四、蛋白质的分离纯化方法

(一)透析和超过滤

(二)凝胶过滤

(三)盐溶和盐析

(四)有机溶剂分级分离法

(五)凝胶电泳和等电聚焦

(六)离子交换层析

(七)亲和层析

(八)高效液相层析

五、蛋白质相对分子质量的测定

(一)凝胶过滤法测定相对分子质量

(二)SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量

(三)沉降速度法测定相对分子质量

六、蛋白质的含量测定与纯度鉴定

(一)蛋白质含量测定

(二)蛋白质纯度鉴定

第4章蛋白质的共价结构

一、蛋白质的分子大小

二、蛋白质结构的组织层次

三、肽

(一)肽和肽键的结构

(二)肽的物理和化学性质

(三)天然存在的活性肽

四、蛋白质测序的策略

五、蛋白质测序的一些常用方法

(一)末端分析

(二)二硫键的断裂

(三)氨基酸组成的分析

(四)多肽链的部分裂解

(五)肽段氨基酸序列的测定

(六)肽段在原多肽链中的次序的确定(氨基酸全序列的重建)

(七)二硫键位置的确定

六、根据基因的核苷酸序列推定多肽的氨基酸序列

七、蛋白质一级结构的举例

八、蛋白质序列数据库

九、肽与蛋白质的化学合成：固相肽的合成

第5章蛋白质的三维结构

一、研究蛋白质构象的方法

二、稳定蛋白质三维结构的力

三、多肽主链折叠的空间限制

(一)肽平面与a-碳的二面角(φ和ψ)

(二)可允许的妒和砂值：拉氏图

四、二级结构：多肽主链的局部规则构象

(一)a螺旋

(二)卢片或卢折叠

(三)口转角

五、纤维状蛋白质

(一)a-角蛋白

(二)磷脂的生物合成

六、类二十烷酸的生物合成

七、胆固醇的代谢

(一)胆固醇代谢的特点

(二)胆固醇的生物合成

八、脂蛋白的代谢

第6章蛋白质的功能与进化

一、蛋白质功能的多样性

二、血红蛋白的结构

(一)血红素

(二)珠蛋白的三级结构

(三)与O2结合的机制

(四)血红蛋白的四级结构

三、血红蛋白的功能：转运氧

(一)肌红蛋白是氧的贮库

(二)血红蛋白氧合的协同性和别构效应

(三)血红蛋白的两种构象状态：R态和T态

(四)血红蛋白协同性氧结合的定量分析

(五)BPG调节Hb对O2的亲和力

(六)H＋和CO2调节Hb对O2的亲和力：Bohr效应

四、血红蛋白分子病

(一)镰状细胞贫血病

(二)a-和β-地中海贫血

五、免疫球蛋白

(一)免疫系统

(二)免疫球蛋白的结构和类别

(三)基于抗体一抗原相互作用的生化分析方法

六、氨基酸序列与生物学功能

(一)同源蛋白质的物种差异与生物进化

(二)同源蛋