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酶学习题答案

1，酶以及酶工程的概念，酶与其他无机或有机催化剂相比较，具有什么特点？

酶：酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸等。

酶工程：又称酶技术。是酶学和工程学互相结合渗透发展形成的，以应用为目的，研发新酶并生产，分离和纯化，包括酶的固定化，酶反应器及酶的分子设计等。

酶是一种催化剂，但酶与其他的无机或有机催化剂相比，具有如下特点：

（1）催化效率高：酶催化时所需活化能低，催化效率比无机催化剂高。

（2）高度专一性：一般来说，一种酶只能作用于一种或一类物质。

（3）温和的作用条件：酶可在常温，常压和温和的酸碱度条件下进行催化反应。

（4）轻易控制酶的反应：酶对反应条件极为敏感，可以简朴地用调整PH，温度或添加克制剂等措施来控制酶反应的进行。

（5）酶的来源广泛

2，请描述Ribozyme（核酶）的发现以及意义。

发现：核酶是美国科学家Cech和Altman发现的具有酶的特异性催化功能的一类RNA。20世纪80年代,美国科学家Cech等人在研究四膜虫RNA时,初次发现rRNA中Ⅰ型内含子具有自我剪接功能.随即,Altman和Pace以及Cech几种试验室又陆续发现了真正的RNA催化剂,其中L19RNA和核糖核酸酶P的RNA组分是两个最具有说服力的例子.

意义：（1）打破了生物催化剂只有蛋白质一家的老式观念。

（2）给生命来源和演变提供一种新的线索。

3，请详实的描述酶的化学本质。

酶的化学本质是蛋白质。由于：

（1）酶是高分子胶体物质，一般不能通过半透膜。

（2）酶是两性电解质，溶于水，在等电点易沉淀，酶在电场中能像其他蛋白质同样泳动。

（3）导致蛋白质变性的原因，如紫外线，热，表面活性剂，重金属，蛋白质沉淀剂等，都能使酶失效。

（4）酶能被蛋白酶水解而丧失活性。

（5）对高度纯化和结晶的酶进行一级构造分析，成果表明酶是蛋白质。

4，什么是酶的活性中心？构成活性中心的重要化学基团有哪些氨基酸？

酶的活性中心：酶蛋白上只有少数氨基酸残基参与酶对底物的结合和催化，这些有关氨基酸残基在空间上比较靠近，形成一种与酶显示活性直接有关的区域，称为酶的活性中心。

8种高频率氨基酸：丝氨酸，组氨酸，胱氨酸，酪氨酸，色氨酸，天冬氨酸，谷氨酸，赖氨酸。

5，酶的一级构造，二级构造，三级构造和四级构造的概念，酶的四级构造与催化功能的关系？

一级构造：

二级构造：

三级构造：

四级构造：

四级构造与催化功能的关系：具有四级构造的酶，按其功能可分为两类，一类与催化作用有关，另一类与代谢调整关系亲密。

与催化作用有关的酶，由数个相似的亚基构成，每个亚基均有一种活性中心。四级构造完整时，酶的催化功能才会充足发挥出来。当四级构造被破坏时，亚基被分离，若采用的分离措施合适，被分离的亚基仍保留着各自的催化功能。

与代谢调整有关的酶，其构成亚基中，有的亚基具有调整中心，而调整中心可分为激活中心和克制中心，使酶的活性受到激活或者克制。从而调整酶反应的速度和代谢过程。

6，酶作用的专一性机制有哪些？酶作用的高效机制有哪些？

专一性机制

（1）锁钥学说：酶与底物结合时，酶活性中心的构造与底物的构造必须吻合，它们如同锁和钥匙一般，非常配合地结合形成中间复合物，当这种中间复合物形成时，会增进底物构造发生某些化学变化，变形而断裂，而转变为产物。此观点的缺陷在于认为酶的构造是刚性的，若如此，就难以解释一种酶可以催化正逆两个反应，因产物的形状，构象和底物完全不一样。

（2）诱导契合学说：酶分子的构象与底物本来并非恰当吻合，只有底物分子与酶分子相碰时，才可以诱导后者的构象变得能和底物配合，然后才结合成中间复合物，进而引起底物分子发生对应的化学变化。此学说的局限性，不是酶的底物或酶的克制物，不能诱导酶分子的构象发生变化，或虽然有少许变化，也不能使酶分子与有关催化基团处在互补契合位置，而实际上，不小于底物或不不小于底物的类似物亦能诱导酶分子的构象发生变化。

（3）过渡态学说：酶的作用专一性既寓于酶与底物的结合，也寓于酶对底物的催化，酶与底物的结合不仅促成了结合基团和催化基团的对的取位，同步也为下一步酶对底物的催化做了准备。

高效性机制

（1）邻近效应和定向效应

邻近效应：底物是和酶的活性中心相结合的，而活性中心是酶分子表面一种有限的区域，底物在活性中心这个有限的区域内互相趋向，这就是临近效应。

定向效应：当底物和酶的活性中心结合时，可诱导酶蛋白的构象变化，使底物和酶的活性中心更好地互补，并使底物有对的的定向，底物的反应基团更趋近酶的催化基团，因此提出了定向效应。

（2）酸碱催化

酸碱催化是通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接