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摘要
目的：使用大肠杆菌原核表达系统表达并纯化α1-抗胰蛋白酶（A1AT）蛋白。
方法：通过基因克隆技术将已构建好的包含有α1-抗胰蛋白酶（A1AT）蛋白基因序列的表达质粒，进行大肠杆菌BL21Codonplus(DE3)转化，使用IPTG诱导表达目的蛋白。经Ni-NTA柱亲和层析对表达的蛋白进行亲和纯化，再通过离子交换层析和Superdex75凝胶过滤层析完成对目的蛋白的进一步纯化，通过SDS分析鉴定蛋白样品。结果：最终得到一定量且纯度较高的A1AT蛋白。
结论：由构建好的α1-抗胰蛋白酶（A1AT）蛋白的原核表达载体，成功诱导表达并纯化得到15N同位
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