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《生物化学导论》

课程介绍：生物化学的定义与范围定义生物化学是研究生物体内化学过程的科学，它涵盖了生物分子的结构、功能以及它们在生命活动中的相互作用。生物化学的核心在于理解生命现象的分子机制，通过化学的视角来解析生物系统的奥秘。范围

生物化学的学习方法与重要性1学习方法理解概念：掌握生物化学的基本概念是学习的关键。联系实际：将理论知识与实际案例相结合，加深理解。逻辑推理：运用逻辑思维分析生物化学过程。多做练习：通过练习巩固知识，提高解题能力。重要性

细胞的化学组成：水、无机盐水细胞中含量最多的成分，是良好的溶剂，参与许多生化反应，维持细胞的形态和功能。无机盐以离子形式存在，维持细胞的渗透压和酸碱平衡，参与酶的催化反应，调节生理功能。含量不同细胞中，水和无机盐的含量有所不同，但都占据细胞的重要组成部分。

生物大分子：蛋白质定义由氨基酸通过肽键连接而成的高分子化合物，是细胞中最重要的功能分子。功能催化生物反应（酶）、运输物质（血红蛋白）、提供结构支持（胶原蛋白）、参与免疫防御（抗体）等。多样性蛋白质的结构和功能多种多样，决定了细胞的复杂性和生命的多样性。

蛋白质的氨基酸组成1基本单位氨基酸是组成蛋白质的基本单位，每个氨基酸分子都包含一个氨基、一个羧基和一个侧链。2种类构成蛋白质的氨基酸有20种，根据侧链的性质可分为非极性、极性非带电、酸性、碱性氨基酸。3必需氨基酸人体不能自身合成，必须从食物中摄取的氨基酸，例如赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸等。

蛋白质的一级结构：肽键肽键定义氨基酸之间通过羧基和氨基脱水缩合形成的酰胺键，是连接氨基酸的主要化学键。一级结构蛋白质中氨基酸的排列顺序，由基因的DNA序列决定，是蛋白质高级结构的基础。重要性蛋白质的一级结构决定了其高级结构和功能，一级结构的改变可能导致蛋白质功能异常。

蛋白质的二级结构：α螺旋定义蛋白质多肽链通过氢键形成的螺旋结构，氨基酸残基的羰基氧与第四个氨基酸残基的氨基氢形成氢键。1特点螺旋稳定，氨基酸侧链向外伸展，常见的二级结构之一，存在于许多蛋白质中。2稳定性α螺旋的稳定性受氨基酸序列的影响，某些氨基酸残基会破坏螺旋结构。3

蛋白质的二级结构：β折叠1定义蛋白质多肽链以锯齿状排列，相邻链之间通过氢键连接形成的片状结构。2类型平行β折叠：相邻链方向相同。反平行β折叠：相邻链方向相反。3氢键氢键是维持β折叠结构稳定的重要因素。

蛋白质的三级结构：疏水相互作用1定义蛋白质分子中，疏水性氨基酸残基聚集在分子内部，亲水性氨基酸残基暴露在分子表面，以减少与水的接触。2驱动力疏水相互作用是蛋白质折叠和维持三级结构的主要驱动力，对蛋白质的稳定性至关重要。3影响因素温度、pH值、离子强度等因素会影响疏水相互作用，从而影响蛋白质的结构和功能。

蛋白质的四级结构：亚基组装α亚基β亚基由多个具有三级结构的亚基通过非共价键组装形成的复杂结构，亚基之间相互作用，共同行使生物功能。血红蛋白是典型的具有四级结构的蛋白质，由两个α亚基和两个β亚基组成。

蛋白质的性质：两性解离两性离子蛋白质分子中既含有氨基（碱性基团），又含有羧基（酸性基团），因此具有两性性质，可以同时接受和释放质子。等电点蛋白质分子所带净电荷为零时的pH值，在等电点时，蛋白质的溶解度最低，容易沉淀。影响因素溶液的pH值会影响蛋白质的电荷状态，从而影响蛋白质的溶解度、稳定性等性质。

蛋白质的性质：变性与复性变性：蛋白质在物理或化学因素作用下，高级结构发生改变，生物活性丧失。复性：某些蛋白质在去除变性因素后，可以恢复到天然构象，重新获得生物活性。变性是不可逆的过程。

酶：生物催化剂定义由生物体产生的具有催化活性的蛋白质或RNA分子，能够加速生物化学反应的速率，而自身在反应前后保持不变。特点高效性：酶的催化效率比无机催化剂高很多。专一性：每种酶只能催化特定的反应或底物。可调节性：酶活性受多种因素调节。

酶的组成与分类1简单酶仅由蛋白质组成的酶。2结合酶由蛋白质部分（酶蛋白）和非蛋白质部分（辅酶或辅基）组成的酶。3分类氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶。

酶的作用机制：降低活化能活化能反应物分子达到活化状态所需的能量。酶的作用酶通过与底物结合，形成酶-底物复合物，降低反应的活化能，加速反应速率。催化过程酶不改变反应的平衡常数，只改变反应速率。

酶的活性中心定义酶分子中直接与底物结合并进行催化反应的特定区域，通常由少数几个氨基酸残基组成。组成结合位点：与底物结合。催化位点：催化化学反应。作用活性中心决定了酶的专一性和催化活性。

酶的专一性1底物专一性一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物。2反应专一性一种酶只能催化一种特定的化学反应。3立体专一性一种酶只能催化特定立体异构体的反应。

酶的米氏方程描述描述酶促反应速率与底物浓度关系的数学方程：v=