《生物化学》课件2.pptVIP

生物化学欢迎来到生物化学课程！生物化学是研究生命体内化学物质结构、性质及其化学变化的科学。本课程将带您深入探索生物大分子的奥秘，了解它们如何在生命过程中发挥关键作用。

课程大纲概览1生物大分子蛋白质、核酸、糖类和脂质的结构与功能2酶学与生物催化酶的本质、分类、作用机制与调节3代谢与能量糖、脂质、氨基酸代谢及能量转换4基因表达与调控DNA复制、转录、翻译及其调控机制5应用前景

生物大分子概述蛋白质由氨基酸组成，是生命活动的主要执行者，具有结构支持、催化反应、信号传递、免疫防御等多种功能1核酸包括DNA和RNA，是遗传信息的储存和传递者，决定生物体的遗传特性和蛋白质合成2糖类主要提供能量和构成细胞结构，如纤维素、淀粉、糖原等多糖在生物体中发挥重要作用3脂质构成生物膜的主要成分，也是能量储备、信号分子和某些激素的前体

蛋白质的结构与功能结构功能如胶原蛋白、角蛋白等，提供机械支持和保护作用，维持细胞和组织的形态催化功能酶蛋白催化生物化学反应，提高反应速率，保证生命活动的正常进行运输功能如血红蛋白运输氧气，血浆白蛋白运输脂肪酸、药物等小分子物质调节功能激素蛋白和受体蛋白参与生理调节，协调机体的生长、发育和代谢防御功能

氨基酸的基本结构通用结构氨基酸是蛋白质的基本组成单位，其基本结构包括一个中心碳原子（α-碳），连接着一个氨基（-NH?）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子（H）和一个侧链（R基团）。正是这个R基团的不同，区分了20种标准氨基酸的特性。分类与特性根据侧链的理化性质，氨基酸可分为非极性（如丙氨酸、亮氨酸）、极性非带电（如丝氨酸、苏氨酸）、酸性（如天冬氨酸、谷氨酸）和碱性（如赖氨酸、精氨酸）四大类。这些特性决定了蛋白质折叠和功能的基础。手性特点

肽键的形成与特性肽键形成肽键是通过一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基之间脱水缩合形成的共价键。这种反应在生物体内由核糖体催化，需要能量支持。共振结构肽键具有部分双键特性，导致碳-氮键周围的六个原子（Cα-C-O-N-H-Cα）位于同一平面内。这种共振结构限制了肽链的旋转自由度，影响蛋白质的折叠。顺反异构由于肽键的部分双键特性，理论上存在顺式和反式两种构型。在蛋白质中，肽键几乎全部以反式构型存在，这是由于顺式构型会导致氨基酸侧链之间的空间排斥。氢键潜能

蛋白质的一级结构定义特点蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的线性排列顺序，由遗传信息决定。不同氨基酸序列的特异性是蛋白质多样性的基础，决定了蛋白质最终的空间构象和功能。测序技术爱德曼降解法和质谱分析是测定蛋白质一级结构的主要方法。现代蛋白质组学技术使大规模蛋白质序列分析成为可能，促进了蛋白质功能研究的发展。序列保守性同源蛋白在不同物种间往往具有高度保守的氨基酸序列区域，这些区域通常与蛋白质的核心功能相关。序列比对分析可以揭示蛋白质的进化关系和功能重要区域。突变影响

蛋白质的二级结构α-螺旋α-螺旋是最常见的二级结构之一，呈右手螺旋状，每3.6个氨基酸完成一圈。其稳定性主要来自于肽链中相隔4个氨基酸残基的C=O与N-H基团间形成的氢键。α-螺旋常见于膜蛋白的跨膜区域和球状蛋白的内部区域。β-折叠β-折叠由相邻或相距较远的多肽链段通过氢键连接形成的片层结构。根据肽链方向可分为平行和反平行β-折叠。β-折叠结构在蛋白质中呈现为扁平的片状，常见于纤维蛋白和免疫球蛋白等蛋白质。β-转角β-转角是连接α-螺旋和β-折叠的短肽段，通常由4个氨基酸残基组成，能使多肽链急剧改变方向。脯氨酸和甘氨酸常出现在转角位置，前者因其刚性环状结构限制了构象，后者则因缺少侧链提供了更大的构象自由度。无规卷曲

蛋白质的三级结构1空间折叠蛋白质的三级结构是指整个多肽链在三维空间中的折叠状态，这种折叠主要由一级结构决定。疏水作用是驱动球状蛋白折叠的主要力量，使疏水氨基酸侧链聚集在蛋白质内部，远离水环境。2稳定力量维持三级结构的作用力包括氢键、离子键、疏水相互作用、范德华力和二硫键。其中二硫键是由两个半胱氨酸残基的-SH基团氧化形成的共价键，对蛋白质结构稳定性贡献显著。3结构域组织许多蛋白质由多个功能和结构相对独立的区域（称为结构域）组成，每个结构域可能执行特定功能。结构域之间通过柔性连接区相连，使蛋白质在执行功能时具有一定的构象灵活性。4研究方法X射线晶体衍射、核磁共振波谱和冷冻电子显微镜是解析蛋白质三级结构的主要实验技术。目前，人工智能算法(如AlphaFold)已能根据氨基酸序列高精度预测蛋白质的三维结构。

蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链（亚基）通过非共价键相互作用形成的高级复合体。亚基之间的相互作用主要通过疏水力、氢键、离子键和范德华力维持，某些情况下也有二硫键参与。四级结构具有重要的生物学意义，例如血红蛋白的四聚体结构使其具有协同氧结合特性