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医学蛋白质核心知识解析
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目录
CATALOGUE
基础结构与特性
生物合成与代谢调控
医学检测技术
病理机制关联
临床应用领域
研究前沿与挑战
01
基础结构与特性
PART
氨基酸组成与分类
氨基酸组成与分类
氨基酸种类
非必需氨基酸
必需氨基酸
氨基酸的理化性质
构成天然蛋白质的氨基酸有20余种，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸等。
人体不能自行合成，必须从食物中获取的氨基酸，如赖氨酸、色氨酸等。
人体可以自行合成，但在某些情况下仍需从食物中获取的氨基酸，如酪氨酸、半胱氨酸等。
包括等电点、解离常数、紫外吸收特性等，这些性质对于蛋白质的分离、纯化和鉴定具有重要意义。
蛋白质多级结构模型
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，即肽链的线性结构。
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
蛋白质分子中局部主链的空间结构，如α-螺旋、β-折叠等。
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即蛋白质的三维结构。
多个具有三级结构的蛋白质亚基通过非共价键相互连接而形成的空间结构。
蛋白质的变性
蛋白质的沉淀与溶解
在特定条件下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，但一级结构保持完整。
蛋白质的溶解度与其表面电荷、分子大小等因素有关，可通过调节pH值、离子强度等条件使其沉淀或溶解。
理化性质与功能关联
蛋白质的凝胶作用
部分蛋白质在适当条件下可形成凝胶，这种性质在食品、医药等领域有广泛应用。
蛋白质的免疫原性
蛋白质作为抗原，能够刺激机体产生免疫应答，从而发挥免疫作用。
02
生物合成与代谢调控
PART
翻译过程关键步骤
氨基酸活化与转运
氨基酸在氨基酸-tRNA合成酶的催化下与tRNA结合形成氨基酰-tRNA，此过程需消耗ATP。
肽链合成
蛋白质合成后的加工修饰
氨基酰-tRNA在核糖体上按照mRNA的遗传密码依次连接形成肽链，包括进位、成肽和转位三个步骤。
新生肽链需进行切除N-端甲硫氨酸、二硫键形成、氨基酸侧链修饰等加工才能成为具有生物活性的成熟蛋白质。
1
2
3
翻译后修饰机制
磷酸化/去磷酸化
糖基化修饰
乙酰化/去乙酰化
泛素化修饰
蛋白质磷酸化是最常见的翻译后修饰方式之一，通过磷酸基团的添加或去除改变蛋白质的结构和功能。
乙酰化修饰主要发生在赖氨酸残基上，影响蛋白质的稳定性、定位和活性。
糖基化修饰是将糖类分子添加到蛋白质上，参与细胞识别、信号传导等过程。
泛素化修饰是蛋白质降解的重要途径之一，通过泛素与蛋白质的结合，标记并引导蛋白质进入蛋白酶体降解。
泛素与蛋白质结合后，形成泛素化蛋白质，被蛋白酶体识别并降解为短肽或氨基酸。
蛋白酶体降解途径
泛素-蛋白酶体系统
溶酶体内含有多种水解酶，可以降解细胞内受损或寿命较短的蛋白质，维持细胞稳态。
溶酶体途径
自噬是一种细胞自我降解的过程，通过双层膜包裹待降解的蛋白质等组分形成自噬体，与溶酶体融合后实现降解。
细胞自噬
03
医学检测技术
PART
电泳与色谱分析法
01
电泳法
利用电场作用，使蛋白质在特定介质中发生迁移，根据迁移率差异进行分离和鉴定。具有分辨率高、操作简便等优点。
02
色谱分析法
基于不同物质在不同相态间的选择性分配，通过流动相和固定相的作用，将蛋白质混合物分离成单个组分。包括离子交换色谱、凝胶过滤色谱等多种类型。
质谱鉴定技术要点
样品制备
主要由进样系统、离子源、质量分析器、检测器等组成。其中离子源和质量分析器是核心部件。
数据处理与解析
质谱仪构成
根据蛋白质的性质和实验目的，选择合适的样品制备方法，如溶液提取、酶解等。
利用专业软件对质谱数据进行处理和分析，得出蛋白质的分子量、序列等结构信息。
免疫印迹标准化流程
免疫印迹标准化流程
制备样品
电泳分离
制备凝胶
转膜与封闭
将待测蛋白质样品进行适当处理，如变性、复性等，以提高与抗体的结合效率。
根据实验需要选择合适的凝胶浓度和配方，制备出具有合适孔径和分离效果的凝胶。
将处理好的样品加入凝胶中进行电泳分离，使蛋白质按照分子量大小在凝胶上形成区带。
将凝胶上的蛋白质转移到膜上，并进行封闭处理，防止非特异性抗体与膜结合。
04
病理机制关联
PART
蛋白质折叠成错误的三维结构，导致功能丧失或毒性增加。
蛋白质异常折叠
如阿尔茨海默病、帕金森病等，与特定蛋白质的异常折叠和聚集有关。
神经退行性疾病
异常折叠的蛋白质不能被有效清除，导致细胞功能受损。
蛋白质稳态失衡
异常折叠与退行性疾病
酶活性失调与代谢病
酶活性降低或丧失
基因突变导致酶活性下降或完全丧失，影响代谢途径。
01
代谢物堆积
酶活性失调导致代谢物无法正常转化和排出，在体内积累。
02
遗传代谢病
如苯丙酮尿症、囊性纤维化等，由特定酶缺陷引起的遗传性疾病。
03
抗体介导的免疫疾病
如系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎等，由自身
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