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干燥加热硒酸化对牛血清蛋白结构与功能特性的影响研究

一、引言

1.1研究背景与意义

牛血清蛋白（BovineSerumAlbumin，BSA）作为一种在生物领域广泛存在且应用价值极高的蛋白质，拥有诸多优良特性。其结构由583个氨基酸残基组成，分子量约为66.5kDa，这种独特的分子结构赋予了BSA良好的水溶性和热稳定性。在生理条件下，它不易发生变性或聚集，能够稳定地发挥作用。同时，BSA含有丰富的疏水口袋和亲水表面，使其具备较强的结合能力，能与多种小分子、离子、脂质及大分子，如药物、酶、抗体等形成非共价复合物。

在生物医学研究领域，BSA是不可或缺的重要试剂。在细胞培养