生物化学：蛋白质的分子结构.ppt

A.ααB.βαβC.βαβαβ(Rossmannpleat)D.β-meanderE.GreekkeyEExamplesoftheso-calledGreekkeyantiparallelβ-sheetstructure5.β-折叠桶(β-barrel)多条β-折叠构成的β-折叠层，卷成一个筒状结构，一般由5-15条β-折叠股组成,筒中心由疏水氨基酸残基组成。bsheetsoftenfoldbackuponthemselvestoformbbarrels含大量的α-螺旋或β-折叠片，整个分子呈纤维状，广泛分布于动物体内，占脊椎动物体内蛋白质总量的50%以上，起支架和保护作用。（五）纤维状蛋白(fibrousprotein)（1）角蛋白Keratin角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，包括?-角蛋白和?-角蛋白。?-角蛋白（毛发）一般是由三条右手?-螺旋肽链形成一个原纤维,原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性?-角蛋白的伸缩性能很好，当?-角蛋白被过度拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时?-角蛋白转变成?-折叠结构，称为?-角蛋白。烫发的化学机理。?-角蛋白分子中的二硫键Protofibril=3?-helixMicrofibril=11ProtofibrilMacrofibril=n100MicrofibrilP213（2）?-角蛋白丝心蛋白(fibroin)：以β-折叠结构为主。反平行式β-折叠片的多层堆积结构，链间主要以氢键结合，层间主要靠范德华力维系。富含Gly、Ala、Ser。丝蛋白的结构丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。这六肽的氨基酸顺序为：?-（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n-三、蛋白质的三级结构1.蛋白质的三级结构(TertiaryStructure)是指多肽链在二级结构、超二级结构、结构域的基础上，进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。结构域(domain)：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，进一步卷曲、折叠形成几个相对独立、近似球形的三维实体。DomainstructureofproteinsItisusefultothinkofproteinsascontainingdiscretedomainswhoseconformationisgenerallyindependentofotherdomainsintheproteinThedomainsareusuallyglobularandconsistof100to400aminoacidsthatfoldindependentlyWethinkofthesedomainsas“beadsonastring”OfteneachdomainisencodedbyadistinctexonofageneTertiaryStructure2.维持三级结构的作用力氢键范德华力:分子间及基团间作用力疏水键（疏水相互作用）:在水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部。这一现象称为疏水相互作用。离子键（盐键）二硫键:二硫键不指导多肽链的折叠，但三级结构形成后，二硫键可稳定构象。疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用，它是使蛋白质多肽链进行折叠的主要驱动力。2.维持三级结构的作用力3.肌红蛋白的三级结构与功能（1）肌红蛋白（myoglobin，Mb）的功能：哺乳动物肌肉中储存氧并运输氧的蛋白。（2）肌红蛋白的结构特点?1963年，Kendrew?：一级结构：单条肽链，153个aa，其中的83个aa为保守序列,含有一分子血红素辅基，分子量17600。二级结构：几乎全是α-右手螺旋，中间由无规卷曲连接。三级结构：扁平的菱形，属于球蛋白。其三级结构在分子表面形成一个疏水的空穴，血红素即藏在其中.

肌红蛋白肽链共折叠成8段较直的?-螺旋体（A-H），最长的有23个氨基酸残基，最短的有7个氨基酸残基。拐弯处多由Pro、Ser、Ile、Thr等组成。分子中几乎80%的氨基酸残基处在α-螺旋区内。Figure3.45.DistributionofAminoAcidsinMyoglobin.(A)Aspace-fillingmodelofmyoglobinwithhydrophob