执业兽医考试学习资料 动物生物化学考点总结.pdfVIP

01

蛋白质

1.必需氨基酸：甲硫氨酸、赖氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸（贾乃

亮携一本书）。

2.支链氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。

3.除甘氨酸外，均为L-氨基酸，脯氨酸为L-亚氨基酸。

3.蛋白质二级结构形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。

4.蛋白质中非共价键作用：氢键、范德华力、离子键、疏水作用。

共价键作用：肽键、二硫键

5.蛋白质变性特点：空间结构变化，一级结构不变（肽键不断裂）

6.变构蛋白与变构剂之间的动力学关系为典型的“S”型曲线。

7.两性解离与等电点：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点

（pI）。

pHpI氨基酸带正电荷，向负极移动。

pH＞pI氨基酸带负电荷，向正极移动。

8.蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有吸收，色氨酸

吸收能力最强，最大吸收峰为280nm。

9.盐析法：蛋白质水溶液中，加入高浓度中性盐，使蛋白质发生沉淀为盐析。

透析法：利用蛋白质分子不能透过半透膜，无机盐等小分子化合物能自由透过半透膜，达到

分离的方法为透析。常用此法为蛋白质脱盐。

10.蛋白质沉淀

有机溶剂：乙醇、丙酮

生物碱制剂：包括苦味酸、三氯醋酸、乌酸、单宁酸等，可除血浆中的蛋白质

重金属盐：如醋酸铅、硫酸铜等，可解临床重金属盐中毒

02

生物膜

1.生物膜组成

膜脂：磷脂（甘油磷脂为主），少量糖脂和胆固醇

膜蛋白：膜生物功能的主要体现者。

膜糖：膜上含有少量与蛋白质或脂质结合的寡糖，参与细胞的相互识别和通讯。

2.生物膜特点：运动性、流动性

相变温度（Tc）：脂肪酸烃链越不饱和、越短，相变温度越低，流动性越好。

对膜的流动性和相变温度具有调节功能：胆固醇

03

酶

1.国际酶学委员会（IEC）酶分类法，将酶分为六大类：

氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类

2.酶的特点：极高的催化效率、高度的底物专一性、催化活性可以调节、不稳定性。

3.根据酶化学组成的不同分为：单纯酶、结合酶（全酶）

结合酶：酶蛋白+辅助因子

辅助因子：包括辅酶、辅基

辅酶：与酶蛋白疏松结合的低分子有机化合物，可以用透析和超滤方法除去。包括：NAD、

NADP、CoA等

辅基：与酶蛋白牢固结合的低分子有机化合物，可以用透析和超滤方法除去。包括：FMN、

FAD、生物素等。

4.影响酶促反应的因素：①底物浓度②酶浓度③温度④pH⑤抑制剂⑥激活剂

5.米氏方程及米氏常数：ν=Vmax[S]/(Km+[S])。

Vmax：最大反应速度

Km：米氏常数，等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度

Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则

越小。

6.动物酶一般最适温度35~40℃。大多数最适PH为中性，胃蛋白酶最适PH为1.8，胰蛋白

酶最适PH为8。

7.有机磷农药：不可逆抑制作用，特异性的与胆碱酯酶活性中心的丝氨酸结合，使酶失活。

04

糖代谢

1.糖类的生理功用：

①氧化供能

②生物膜成分

③核酸成分

2.血糖的主要来源有：消化吸收的葡萄糖、肝脏的糖异生作用、肝糖原的分解

血糖的主要去路有：氧化分解供能、合成糖原（肝、肌、肾）、转变为脂肪或氨基酸、转变

为其他糖类物质。

3.葡萄糖：

非反刍动物：主要为淀粉在消化道水解为葡萄糖。

反刍动物：丙酸异生成葡萄糖。

4.糖的无氧酵解：

产物：乳酸，经生成2ATP

进行部位：全部反应过程在胞液

关键酶:己糖激酶、6-磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶

5.糖的有氧氧化：

产物：水、二氧化碳、30/32ATP

进行部位：第一阶段同无氧在胞液，第二、三阶段在线粒体。

第一阶段：同无氧氧化

第二价段：丙酮酸～（NADH+H+）+乙酰CoA

关键酶：丙酮酸脱氢酶系，六种辅助因子为NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸、Mg2+。第三

阶段：三羧酸循环

6.三羧酸循环：

三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸及其他有机物质代谢和联系枢纽。

三羧酸循环是三大物质分解代谢的共同归宿，乙酰CoA不仅是糖有氧分解的产物，同时也

是脂肪和氨基酸代谢的产物，因此三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路。据估计，动

物体内大约2/3的有机物通过三羧酸循环被分解，三羧酸循环成为各种分解代谢的共同归

宿。

葡萄糖和脂肪酸分解进行三羧酸循环的共同中间代谢产物是乙酰CoA。

7.磷酸戊糖途径反应部位：胞液关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。

8.葡萄糖异生

异生为