蛋白质的三维结构之二.ppt

β折叠片第30页，共59页，星期日，2025年，2月5日第31页，共59页，星期日，2025年，2月5日5.4.3β转角和β凸起自然界的蛋白质大多是球状蛋白质。因此多肽链必须具有弯曲、回折和重新定向的能力。β转角（β--turn）,或β弯曲（β—bend）或发夹结构（hairpinstructure）,这是一种非重复性结构。在β转角中第一个残基的C==O与第四个残基的N—H氢键键合，形成一个紧密的环。β转角在球状蛋白质中的含量是相当丰富的，约占全部残基的四分之一。β凸起（β—bugle）第32页，共59页，星期日，2025年，2月5日两种主要的β-转角第33页，共59页，星期日，2025年，2月5日5.4.4无规卷曲无规卷曲（randoncoil）或称卷曲（coil），它泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段。这些“无规卷曲”也像其他二级结构那样是明确而稳定的结构。这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其它蛋白质特异的功能部位，例如铁氧还蛋白和红氧环蛋白中结合铁硫串(iron-sulfurcluster)的肽环以及许多钙结合蛋白中结合钙离子的E—F手结构（E—Fhandstructure）的中央环。第34页，共59页，星期日，2025年，2月5日5.5纤维状蛋白质α-角蛋白与α-螺旋丝心蛋白与β-折叠胶原蛋白第35页，共59页，星期日，2025年，2月5日第36页，共59页，星期日，2025年，2月5日第37页，共59页，星期日，2025年，2月5日第38页，共59页，星期日，2025年，2月5日5.6超二级结构和结构域5.6.1超二级结构在蛋白质分子中特别是在球状蛋白质分子中经常可以看到有若干相邻的二级结构元件（主要是α螺旋和β折叠片）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合(combination)或二级结构串（cluster）,在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构(super-secondarystructure)、标准折叠单位(standardfoldingunit)或折叠花式(foldingmotif).第39页，共59页，星期日，2025年，2月5日αα、βαβ和ββαα是由两股平行和反平行排列的右手螺旋段相互缠绕而成的左手卷曲螺旋(coiledcoil)或称超螺旋。最常见的βαβ组合式由三段平行β股和两段α螺旋组成。ββ就是反平行β折叠片，只不过在球状蛋白质中多是由一条多肽链的若干段β折叠片反平行组合而成，两个β股间通过一个短环(发夹)连接起来。第40页，共59页，星期日，2025年，2月5日第41页，共59页，星期日，2025年，2月5日5.6.2结构域多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（structuraldomain,）或域(domain）。结构域是球状蛋白质的独立折叠单位。对于那些较小的球状蛋白质分子或亚基来说，结构域和三级结构是一个意思，也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域(dingledomain)的。第42页，共59页，星期日，2025年，2月5日第1页，共59页，星期日，2025年，2月5日5.1研究蛋白质构象的方法5.2稳定蛋白质三维结构的作用力5.3多肽主链折叠的空间限制5.4二级结构：多肽链折叠的规则方式5.5纤维状蛋白质5.6超二级结构和结构域5.7球状蛋白质与三级结构5.9蛋白质折叠和结构预测5.10亚基缔合和四级结构第2页，共59页，星期日，2025年，2月5日蛋白质的天然折叠结构决定于三个因素：1）与溶剂分子（一般是水）的相互作用。2）溶剂的pH和离子组成。3）蛋白质的氨基酸序列。第3页，共59页，星期日，2025年，2月5日5.1研究蛋白质构象的方法5.1.1X射线衍生法光源的光线（λ=500nm）投射在被检物体上，光波将由此散射，物体的每一小部分都起着一个新光源的作用。来自物体的散射光波含有物体构造的全部信息。第4页，共59页，星期日，2025年，2月5日X射线衍射技术与显微镜技术的主要区别是：光源不是可见光而是波长很短的X射线（λ=0.154nm），经物体散射后的衍射波，没有一种透镜能把它收集重组成物体的图像，而直接得到的是一张衍射图案(diffractionpattern)。衍射图案需要用数学方法代替透镜进行重组，绘出电子密度图(electrondensitymap)。第5页，共59页，星期日，2025年，2月5日第