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泛素!蛋白酶体途径的组成和功能!
倪晓光赵平
（中国医学科学院中国协和医科大学肿瘤医院肿瘤研究所，北京#$$$%#）
摘要泛素!蛋白酶体途径是细胞内蛋白质选择性降解的重要途径，泛素分子主要通过泛素活化
酶、泛素结合酶和泛素!蛋白连接酶与靶蛋白结合形成一条多泛素链，最后被%’蛋白酶体识别和
降解。泛素!蛋白酶体途径参与细胞内的多种活动过程，包括细胞凋亡、()*+类抗原的递呈、细胞
周期以及细胞内信号转导，与细胞的一些生理功能和病理状态有着密切的联系。本文主要对组成
泛素!蛋白酶体途径的各成分作一综述。
关键词泛素；蛋白酶体；泛素化；蛋白降解
中图分类号,-#.；/0%.1%
泛素!蛋白酶体途径由泛素（234524647，83）、泛一、泛素（#$）
素活化酶（234524647!9:64;9647=7?@=，A#）、泛素结泛素是#.M-年由NBGHD6=47首先发现的一种在
合酶（234524647!:B7C29647=7?@=D，A%D）、泛素!蛋真核生物细胞内高度保守的多肽，单个泛素分子由
白连接酶（234524647!EFB6=47G49D=D，A0D）、%’蛋白M个氨基酸组成，分子量约L1-OI。泛素分子紧密
折叠成球形，
-股混合的片层形成一个腔样结构，
酶体和泛素解离酶（H=2345246479647=7?@=D，
内部对角线位置有#个螺旋，这个结构称为泛素
I8JD）等组成，其对靶蛋白的降解是一种级联反应#
过程（图#）。泛素首先在A#催化下，其*!末端甘折叠。这个小蛋白含有一个明显的疏水核心和大量
氨酸残基与A#的半胱氨酸残基间形成高能硫酯键的氢键，表现出特殊的稳定性，能够防止在结合和靶
而获得活性。A#!泛素结合的中间体再将泛素转移向性降解循环中变性失活，从而保证泛素循环的运
给A%，形成A%!泛素中间体。最后靶蛋白的泛素化行。从泛素折叠中突出来的是具有一定变形性的*
还需要另一个特异的泛素蛋白连接酶A0D。A0D可末端延伸部分，这个末端第M位含有一个必须的甘
以直接或间接与底物结合，促使泛素从与A%D形成氨酸。泛素与其它蛋白都是通过*!末端第M位甘
的硫酯中间产物转移到靶蛋白赖氨酸残基的氨基氨酸来连接的。
!
基团上，形成异肽键（4DBE=E64H=3B7H）。当第一个泛二、泛素活化酶（%!）
素分子连接到靶蛋白上后，另外一些泛素分子在A#是泛素与底物蛋白结合所需要的第一个酶，
A0D的催化下相继与底物相连的泛素分子的第KL但是对靶蛋白的特异性却几乎没有影响。A#是一
位赖氨酸残基相连，形成一条多聚泛素链，作为底物种广泛表达的多肽，大约##$$个氨基酸，含有位置
被蛋白酶体识别和降解的靶向性信号。完成泛素化固定的保守的半胱氨酸残基。A#有%个亚型，是由
的蛋白质结构被展平进入%’蛋白酶体，在%$’催同一个@/PQ在不同的起始位点翻译而成的，存在
化中心中被降解，泛素分子可被I8JD从底物上水于细胞浆和细胞核中。酵母的A#基因失活后是致
解下来，重复利用［#］。本文主要对组成泛素!蛋白酶命的，说明这个蛋白对于细胞的生存是至关重要的
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