第二章蛋白质基础知识.pptVIP

授课目的：

本章主要阐述蛋白质和氨基酸的结构和性质，熟悉蛋白质对生物体的重要性和营养作用，了解蛋白质的分类。并在此基础上地阐明氨基酸代谢的基础知识。

;;第一节蛋白质概述;“造物主”最初带给生命以几种形式或一种形式，然后进化接着开始从如此简单的形式开始，永不停息地产生出业已存在的最美丽的最有价值的东西，而且今后仍将进化下去。——《物种起源》达尔文

生命的起源必然是通过化学途经实现的，只要把蛋白质的化学成份弄清楚以后，化学就能着手制造出活的蛋白质来，如果化学有一天能用人工的方法制造蛋白质，则这样的蛋白质就一定会显示出生命现象。——《反杜林论》恩格斯;二、蛋白质的生物学功能;三、蛋白质的元素组成;蛋白质含量的测定：凯氏定氮法(测定氮的经典方法)

优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单；

缺点：易将其他氮都归入蛋白质中,不精确。

一般，样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即为蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有6.25g蛋白质；故：

;1、依据蛋白质的外形分类：

①球状蛋白质（globularprotein）：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，大多数蛋白质属于这一类。

②纤维状蛋白质（fibrousprotein）：分子类似纤维或细棒，大多数不溶于水和稀盐，坚韧物质。;3、按照生物功能分类

①活性蛋白质：参与代谢反应的蛋白质。

②非活性蛋白质：对生物体起保护和支持作用的蛋白质。

4、按营养价值分类：

①完全蛋白质：含有人体所必须的各种氨基酸

②不完全蛋白质：缺乏人体所必须的某些氨基酸;

第二节氨基酸;氨基酸是蛋白质的基本结构单位。

氨基酸是具有氨基（-NH2）或亚氨基（-NH-）和羧基（-COOH）的有机分子。;不带电形式;2、两性电解质;3、手性分子：旋光性

除甘氨酸外，目前已知的天然蛋白质中的氨基酸均为的L-氨基酸;三、氨基酸的分类;外观形状：无色晶体或粉末状

熔点高：200～300℃

溶解性：水中溶解度差别较大，不溶于有机溶剂。

光学性质：紫外吸收性（酪、色、苯丙）、旋光性（L-型）;2???一般化学性质;1、肽键：氨基酸之间脱水后形成的共价键称肽键，又称酰胺键。

;2、肽平面：肽链中从一个Cα到另一个Cα之间的结构;2、特征

肽单位是一个刚性平面结构

肽键上的原子呈反式构型（pro除外）

相邻肽平面构成二面角;完全伸展的多肽主链构象;3、肽：氨基酸通过肽键连接起来形成的化合物。;4、多肽链;1、谷胱甘肽（GSH）;短杆菌肽S

由短杆菌产生的10肽环。;3、脑啡肽;第三节蛋白质基本结构

;1952年丹麦人Linderstrom-Lang最早提出蛋白质的结构可以分成四个层次:

一级结构：氨基酸序列

二级结构：多肽主链结构

三级结构：所有原子的空间位置

四级结构：多聚体;共价键;一、蛋白质的一级结构;研究一级结构需要阐明的内容包括：

（1）多肽链数目。

（2）每条肽链的末端残基种类。

（3）每条肽链的氨基酸顺序。

（4）链内或链间二硫键的配置等。

;;——指蛋白质多肽链中主链原子的空间排布;α-螺旋;2、β-折叠结构;主要特征：

由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。

主链骨架以180°返回折叠。

结构稳定的主要化学键：氢键。

脯氨酸容易出现在这种结构中。;主要特征：

肽段有更大的任意性。

稳定、非重复性结构。

受R基团的影响较大，经常是构成蛋白质的功能部位。;1、定义：蛋白质分子中所有原子的空间排布。;1、定义：由多条具有三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而成的聚合体结构

2、亚基：四级结构中，每一个具有独立的三级结构的多肽链。;;三、蛋白质一级结构与功能的关系;四、蛋白质的空间结构与功能的关系;蛋白质的一级结构决定它的空间结构

特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证;第四节蛋白质的基本性质;一、蛋白质的两性解离及等电点;二、蛋白质的胶体性质;三、蛋白质的变性与复性;;（一）可逆的沉淀作用;2、有机溶剂沉淀

;1、重金属盐沉淀：

条件：溶液pH大于等电点

机理：碱性条件下，蛋白质带负电，可与带正电的重金属离子结合

应用：解毒;五、蛋白质的紫外吸收特征;第五节氨基酸代谢;一、氨基酸代谢库;定义：

指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸和氨的过程。;;;;;血氨;四、α-酮酸的代谢;五、氨基酸脱羧基作用;63;64;*精胺、精脒是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含量较高。;六、一碳单位代谢;;①作为合成嘌呤