酶的结构与功能的介绍.pptxVIP

第二章酶（Enzyme）

主要内容第一节酶的概况第二节酶促反应机制第三节酶促反应动力学第四节酶活性的调节控制第五节酶活力测定、酶的制备

第一节酶的概况01酶的概念酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸分子。02

公元前两千多年，我国已有酿酒记载。二、酶学研究简史011878年，Kuhne首次提出Enzyme一词。1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶（ribozyme）的概念。1995年，发现脱氧核酶。一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。02

三、酶的化学本质1．大多数酶是蛋白质1926年美国Sumner得到脲酶的结晶，并指出酶是蛋白质.1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。J.B.SumnerJ.H.Northrop

证据：引起蛋白质变性的理化因素，可引起酶失活两性电解质水解产生氨基酸受蛋白水解酶作用失活具有胶体的性质化学反应

2．核酶1982年美国T.Cech（切克）等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性。ThomasCechUniversityofColoradoatBoulder,USASidneyAltmanYaleUniversityNewHaven,CT,USACech和Altman（阿尔特曼）各自独立地发现了RNA的催化活性，并命名这一类酶为ribozyme（核酶）

3．有些DNA也有催化活性1995年Cuenoud等发现有些DNA分子亦具有催化活性。4．抗体酶（abzyme)抗体酶：指具有催化功能的抗体分子，在抗体分子的可变区（即肽链的N端）是识别抗原的活性区域，这部分区域被赋予了酶的属性。1986年美国Schultz和Lerner两个实验室同时在Science上发表论文，报道他们成功地得到了具有催化活性的抗体。

1.酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。只能催化热力学允许的化学反应；四、酶促反应的特点

酶促反应具有极高的效率酶促反应具有高度的特异性酶促反应的可调节性酶促反应要求严格的环境条件酶易失活122.酶促反应的特点

五、酶的专一性（特异性）酶的专一性是指酶对它所催化的反应及其底物具有的严格的选择性，通常一种酶只能催化一种或一类化学反应。

类型

酶的专一性（特异性，specificity）绝对专一性（absolutespecificity）例:

（1）族专一性（基团专一性，groupspecificity）相对专一性（relativespecificity）A—B或A—B如α-D-葡萄糖苷酶

（2）键专一性A—B

立体专一性（stereospecificity）D-，L-立体异构专一性几何异构专一性

酶能区分从有机化学观点来看是属于对称分子中两个等同的基团，只催化其中的一个基团，而不催化另一个。例1：若甘油激酶不能区分两个—CH2OH基团，则会生成:和

例2：

六、酶的分类根据酶所作用的反应性质

01六大类酶催化反应的性质03催化氧化还原反应的酶，包括氧化酶类、脱氢酶类、过氧化氢酶、过氧化物酶等。02氧化还原酶类（oxido-reductases）

邻苯二酚邻苯醌邻苯二酚氧化酶（，邻苯二酚：氧氧化酶）氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2。

（2）脱氢酶类：直接催化底物脱氢A·2H+BA+B·2H例：乳酸脱氢酶（，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）乳酸丙酮酸

转移酶类（transferases）催化基团的转移例：谷丙转氨酶（GPT）（，L-丙氨酸：α—酮戊二酸氨基转移酶）

水解酶类（hydrolases）AB+H2O A·OH+BH

裂合酶类（lyases）从底物移去一个基团而形成双键或逆反应ABA+B例1：

例2：

催化异构化反应异构酶类（isomerase）例：

连接酶类（ligases,也称synthetases合成酶类）将两个小分子合成一个大分子，通常需要ATP供能。例：连接酶）（异构）（裂合）（水解）

2.根据酶的分子组成

结合酶各部分作用：酶蛋白:决定反应特异性辅