第六章蛋白质结构和功能关系.ppt

第六章蛋白质结构和功能关系第1页，共23页，星期日，2025年，2月5日Knowingthethree-dimensionalstructureofaproteinisanimportantpartofunderstandinghowtheproteinfunctions.However,thestructureshownintwodimensionsonapageisdeceptivelystatic.Proteinsaredynamicmoleculeswhosefunctionsalmostinvariablydependoninteractionswithothermolecules,andtheseinteractionsareaffectedinphysiologicallyimportantwaysbysometimessubtle,sometimesstrikingchangesinproteinconformation.蛋白质一级结构决定高级结构，决定蛋白质的功能。第2页，共23页，星期日，2025年，2月5日Thefunctionsofmanyproteinsinvolvethereversiblebindingofothermolecules.Amoleculeboundreversiblybyaproteiniscalledaligand.p253Aligandbindsatasiteontheproteincalledthebindingsite,whichiscomplementarytotheligandinsize,shape,charge,andhydrophobicorhydrophiliccharacter.Furthermore,theinteractionisspecific:theproteincandiscriminateamongthethousandsofdifferentmoleculesinitsenvironmentandselectivelybindonlyoneorafew.第3页，共23页，星期日，2025年，2月5日第一节：肌红蛋白结构与功能Myoglobin是重要的氧结合蛋白一、三级结构Myoglobin-1peptideplus1辅基构成，153AA，MW16,700。脱去血红素谓之珠蛋白。Kendew等1963年完成鲸肌红蛋白空间结构测定，利用不同分辨率X射线衍射，可以识别出AA残基。0.6nm，多肽链走向；0.2nm，侧链基团；0.14nm，所有AA残基。结构：p253由8段a螺旋构成，疏水基团几乎全部位于分子内部。第4页，共23页，星期日，2025年，2月5日第5页，共23页，星期日，2025年，2月5日第6页，共23页，星期日，2025年，2月5日二、血红素：由原卟啉IX与Fe结合形成血红素，2价，则为亚铁血红素，3+为高铁血红素p254，它以非共价的形式结合于肌红蛋白分子疏水空穴中。第7页，共23页，星期日，2025年，2月5日三、O2与肌红蛋白的结合在氧和肌红蛋白结合时，血红素之Fe在第五配位键与His93(proximal)进行结合，而第六配位键与氧结合，另一个氧原子则与His64(distal)作用。p255第8页，共23页，星期日，2025年，2月5日四、O2与肌红蛋白的结合改变了肌红蛋白的构象，氧的结合，将Fe拉回到卟啉环平面，从而导致His93的空间位置改变，进而使整个蛋白的构象发生改变。第9页，共23页，星期日，2025年，2月5日第10页，共23页，星期日，2025年，2月5日五、肌红蛋白氧合曲线肌红蛋白与氧结合是在组织中，可逆的接受来自Hb的O2，有：MbO2=Mb+O2,该式的解离常数可以描述为：K=[Mb][O2]/[MbO2],(1)转换后有：[MbO2][Mb]=O2/K(2),引入Y，定义为给定氧压下肌红蛋白氧饱和度，即MbO2占总Mb的比例Y=[MbO2]/[Mb]+[MbO2]，(3)以（2）式MbO2替换,得：Y=O2/O2+K,按Henry定律，改写为O2分压，则第11页，共23页，星期日，2025年，2月5日实践中，Y值可以通过光谱法测量，再以Y对p(O2)作图，得到的曲线为氧合曲线或氧解离曲线。意义