生物化学复习-蛋白质.pptxVIP

生物化学复习-蛋白质;第一节蛋白质的元素组成;方法：常用6mol/L的盐酸或4mol/L的硫

酸，回流煮沸时间约20h。

优点：不引起消旋作用，得到的是L-氨基酸。

缺点：色氨酸被沸酸完全破坏；含有羟基的氨

基酸（丝氨酸、苏氨酸）有一小部分

被分解；天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基

被水解成了羧基。;2.碱水解;3.酶水解;二、氨基酸的功能：

;

;

;α-氨基酸的一般结构

氨基在α-位，为L-构型.;氨基酸的分类;R基均为中性烷基（Gly为H），R基对分子酸碱性影响很小，它们几乎有相同的等电点。（6.0±0.03）

Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。

从Gly至Ile，R基团疏水性增加，Ile是这20种a.a中脂溶性最强的之一（除Phe2.5、Trp3.4、Tyr2.3以外）。;丝氨酸（Ser,S）;含羟基的有两种：Ser和Thr

Ser的-CH2OH基（pKa=15），在生理条件下不解离，但它是一个极性基团，能与其它基团形成氢键，具有重要的生理意义。在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基存在。

Thr中的-OH是仲醇，具有亲水性，但此-OH形成氢键的能力较弱，因此，在蛋白质活性中心中很少出现。

Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，形成糖蛋白。

含硫的两种：Cys、Met

Cys中R含巯基（-SH），Cys具有两个重要性质：

（1）在较高pH值条件，巯基离解。

（2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸

(Cys—s—s—Cys)

;二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。

Cys还常常出现在酶的活性中心。

Met的R中含有甲硫基（-SCH3），硫原子有亲核性，易发生极化，因此，Met是一种重要的甲基供体。

Cys与结石

在细胞外液如血液中，Cys以胱氨酸(Cystine)氧化形式存在，胱氨酸的溶解性最差。

胱氨酸尿(Cystinuria)是一种遗传病，由于胱氨酸的跨膜运输缺陷导致大量的胱氨酸排泄到尿中。胱氨酸在肾(Kidney)、输尿管(ureter)、膀胱(urinarybladder)中结晶形成结石(Calculus,calculi)，结石会导致疼痛、发炎甚至尿血。

大量服用青霉胺(Penicillcemine)能降低肾中胱氨的含量，因为青霉胺与半胱氨酸形成的化合物比胱氨酸易溶解。;;Asp、Glu，一般称酸性??基酸

Asp侧链羧基pKa（β-COOH）为3.86，Glu侧链羧基pKa（γ-COOH）为4.25

它们是在生理条件下带有负电荷的仅有的两个?氨基酸。

Asn、Gln

酰胺基中氨基易发生氨基转移反应，转氨基反应在生物合成和代谢中有重要意义;碱性氨基酸

;Lys的R侧链上含有一个氨基，侧链氨基的pKa为10.53。生理条件下，Lys侧链带有一个正电荷（—NH3+），同时它的侧链有4个C的直链，柔性较大，使侧链的氨基反应活性增大。（如肽聚糖的短肽间的连接）

Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生理条件下完全质子化。;His含咪唑环，咪唑环的pKa在游离氨基酸中和在多肽链中不同，前者pKa为6.00，后者为7.35，它是20种氨基酸中侧链pKa值最接近生理pH值的一种，在接近中性pH时，可离解平衡。它是在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。

His含咪唑环，一侧去质子化和另一侧质子化同步进行，因而在酶的酸碱催化机制中起重要作用。

;2、芳香族氨基酸;都具有共轭π电子体系,易与其它缺电子体系或π电子体系形成电荷转移复合物(charge-transfercomplex)或电子重叠复合物。在受体—底物、或分子相互识别过程中具有重要作用。

这三种氨基酸在近紫外区有特殊吸收峰，蛋白质的紫外吸收主要来自这三种氨基酸，在280nm处，Trp＞Tyr＞Phe。

Phe疏水性最强.。

酪氨酸的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控机制，Tyr在较高pH值时，酚羟基离解。

Trp有复杂的π共轭休系，比Phe和Tyr更易形成电荷转移络合物。;3、杂环氨基酸;Pro，有时也把His、Trp归入此类。

Pro是唯一的一种环状结构的氨基酸，它的α-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性结构。它在蛋白质空间结构中具有极重要的作用，一般出现在两段α-螺旋之间的转角处，Pro残基所在的位置必然发生骨架方向的变化;2.按R基的极性分类(能否与水形成氢键);3、极性带正电荷的氨基