蛋白质的高级结构学讲课文档.pptVIP

蛋白质的高级结构学;圆二色性

核磁共振(NMR)

拉曼光谱学

光散射;2、稳定蛋白质三维结构的作用力;3、多肽主链折叠的空间限制;Cα1和Cα2在平面上的位置为反式构型C-N键的键长为0.132nm，介于单键（0.149nm）和双键（0.127nm）的键长之间，具有部分双键性质，不能自由旋转。;3.2肽平面（肽单元）;肽键中的C、H、O、N四个原子与它们相邻的两个α碳原子（即-Cα1-CO-NH-Cα2-六个原子)都处在同一个平面上，这个平面称为肽单元或肽键平面或酰胺平面。;;二面角;Ⅰ蛋白质的二级结构;3二级结构的四种形式(结构元件或基本内容);3.1α-螺旋结构(3.613-螺旋);;4）相邻螺圈之间形成氢键,氢键的取向几乎与螺旋轴平行.氢键是由每个肽基的C=O与其前面第3个肽基的N—H之间形成的.由氢键封闭的环是13元环.因此，α－螺旋也称3.613螺旋。

5)蛋白质中的α－螺旋几乎都是右手的.

;氢键的形成;6)一条肽链能否形成α－螺旋以及形成的α－螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和序列有极大的关系.

Pro的N上缺少H，不能形成氢键，经常出现在α-螺旋的端头，它改变多肽链的方向并终止螺旋。;;;3.2?-折叠（?-pleatedsheet）;;（3）?-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。

4）Φ=—139o;ψ=＋135o（反平行折叠）Φ=—119o;ψ=＋113o（平行折叠）

β—折叠较为伸展。;;5）?-折叠的两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。大量存在于丝心蛋白和?-角蛋白中;;在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成;

1)弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的–N-H之间形成氢键，形成一个紧密的环状结构。

2)某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常在β-转角序列存在.

3)β-转角多数处于蛋白质分子中表面。;;;β-凸起;;3.4无规卷曲(randomcoil);;4、纤维状蛋白质;;;;4.2胶原蛋白;4.3肌球蛋白的分子结构;肌动蛋白和原肌球蛋白;粗丝与细丝;;Ⅱ超二级结构和结构域

;;;2结构域(structuraldomain,domain);2.2结构域的类型;;;;Ⅲ蛋白质的三级结构;1、蛋白质的三级???构概念

;2.1核糖核酸酶的一级结构;

催化RNA水解的酶,由124个氨基酸残基组成的单链,含有8个半胱氨酸组成的4个二硫键,26-84，40-95，58-110，65-72,数字是从N－末端编号;2.2核糖核酸酶的变性与复性:1/7×1/5×1/3=1/105;;透析除去尿素（或盐酸胍）和β－巯基乙醇，则变性后松散的多肽链，曝露在空气当中，能够按其特定的氨基酸顺序重新卷曲折叠成原来的天然构象，酶活性也恢复到原来的水平。被还原的8个SH－复性时应该有很多种构象，应该有105种构象，但为什么只恢复成一种天然的构象？;核糖核酸酶变性与复性的结论;3三级结构的举例—肌红蛋白(myoblobin,Mb);Kendrew等借助X-射线晶体衍射技术测定了抹香鲸的肌红蛋白的构象：分子呈扁平的棱形，分子大小约为4.5×3.5×2.5nm;3.1Mb的构象;;3.2Mb的结构和组成;3）分子中多肽主链由长短不等的8段直的α-螺旋组成，分子中几乎80%氨基酸处于α-螺旋区内，8段螺旋分别命名为A，B，C……H；非螺旋区肽段为NA，AB，……，HC。

4）8个螺旋段大体上组装成两层，构成肌红蛋白的单结构域。;;5）肌红蛋白的整个分子呈十分致密结实的球形，分子内部只有1个能容纳4个水分子的空间。

6）亲水性侧链的氨基酸残基几乎全部分布在分子的外表面，疏水侧链的氨基酸残基几乎全部被埋在分子内部。;;3.3辅基血红素的结构;;;3.4氧(O2)的结合改变肌红蛋白的构象;3.5肌红蛋白的曲线方程;;Ⅳ蛋白质的四级结构

;1、概念;2.1Hb的构象及结构特点;;2）Hb分子近似球形，直径5.5nm，6.4×5.5×5.0nm。4个亚基占据相当于四面体的4个顶角。亚基之间通过8对盐键，形成紧密的、亲水的球形蛋白质。

3）4个血红素分别位于每个肽链的E和F螺旋之间的裂隙处，并暴露在分子的表面。

4）血红蛋白的α链和β链的三级结构与肌红蛋白链的三级结构非常相似（十分不同的氨基酸序列也能规定出非常相似的三级结构）;;;2.2氧合引起的Hb构象的变化;;;氧合引起Hb变构的机制;（1）血红素Fe2+变化;（2）亚基构象的变化;2.3Hb的氧合曲线--方程;Hb的氧结合曲