第四章蛋白质化合物.pptxVIP

第四章蛋白质化合物;学习要求;蛋白质的生物学功能;蛋白质的概念;蛋白质的分类;类别;4.2氨基酸;蛋白质水解是产生氨基酸的手段;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的分类;氨基酸的分类;氨基酸的分类;氨基酸的分类;氨基酸的分类;氨基酸的分类;氨基酸的分类;氨基酸的分类;氨基酸的分类;氨基酸的分类;胱氨酸;羟脯氨酸与羟赖氨酸;氨基酸的理化性质;氨基酸的一般物理性质;氨基酸的酸碱性质;氨基酸的酸碱性质;氨基酸的酸碱性质;氨基酸的酸碱性质;氨基酸的光吸收性;氨基酸的光吸收性;氨基酸的化学反应;氨基酸的化学反应;氨基酸的化学反应;凯氏定氮法;氨基酸的化学反应;氨基酸的化学反应;氨基酸的分离分析;氨基酸的制备与应用;氨基酸的制备与应用;4.3肽;肽的基本概念;寡肽——10个以下氨基酸组成的肽;寡肽——10个以下氨基酸组成的肽;多肽——10~50个氨基酸组成的肽;多肽——10~50个氨基酸组成的肽;肽的命名;生物活性肽;谷胱甘肽;;神经肽;激素;抗菌肽;4.4蛋白质的分子结构;蛋白质的一级结构;肽键的测定：

双缩脲反应：

;蛋白质一级结构的测定;氨基酸组成分析;氨基酸末端分析;异硫氰酸苯酯法(Edman法);肼解法;羧肽酶法;蛋白质中肽链的拆离;还原法

将二硫键还原成巯基;还原法

为防止巯基重新氧化，可用碘乙酸、碘乙酰胺等使其烷化;蛋白质中肽链的拆离;肽链的部分降解及肽片断的分离;肽链的部分降解及肽片断的分离;肽链的部分降解及肽片断的分离;肽链的部分降解及肽片断的分离;肽段氨基酸顺序测定及肽段重叠;二硫键与酰胺基的定位;蛋白质的二级结构;多肽主链的基本结构;X射线衍射法;肽链的键长和键角图;肽链中的二面角φ和ψ;二面角决定肽链的构象;二级结构的基本构象;α螺旋;α螺旋;β折叠;β折叠;β折叠;β折叠;转角结构;无规卷曲;各类氨基酸与蛋白质二级结构关系;超二级结构;超二级结构;超二级结构;结构域;结构域;结构域;蛋白质的三级结构;球状蛋白质分子的三级结构;球型蛋白质的活性中心;蛋白质的四级结构;维持蛋白质分子构象的化学键;三级结构示意图。在折叠蛋白质中，二级结构元件折叠成为一个紧密的、近乎坚硬的物体，由极性和非???性基团都参与的弱相互作用所稳定。;蛋白质构象的研究方法;作用力总结;4.5蛋白质的分子结构与功能的关系;蛋白质的一级结构决定高级结构;蛋白质的一级结构决定高级结构;胰蛋白酶原激活过程;图4-25牛胰岛素原的激活;蛋白质的一级结构决定高级结构;蛋白质的一级结构决定高级结构;蛋白质的一级结构决定高级结构;蛋白质的一级结构决定高级结构;分子构象与功能的关系;分子构象与功能的关系;变构效应;4.6蛋白质的性质及分离纯化;蛋白质溶液稳定的因素;;;蛋白质的变性;蛋白质的变性;几个概念;解毒;;根据蛋白质分子大小的差别进行分离纯化

——透析;根据蛋白质分子大小的差别进行分离纯化

——凝胶过滤;;根据蛋白质带电性质的分离方法

——离子交换层析;根据蛋白质带电性质的分离方法

——电泳;根据蛋白质带电性质的分离方法

——电泳;利用分子专一性不同的分离方法

——亲和层析;蛋白质的其他性质;蛋白质含量测定及纯度测定;蛋白质含量测定及纯度测定;1．构成蛋白质的氨基酸有种，碱性氨基酸有种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸有种，分别是氨基酸和氨基酸。

2.紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。

3.当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）

以离子形式存在。

;;1、蛋白质经酸水解可破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。

2、酶水解蛋白质反应条件温和，不破坏色氨酸也不产生外消旋，但副产物多。

3、氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以两性离子的形式存在。

4、组成蛋白质的二十种氨基酸都有旋光性。

5．由于静电作用，在等电点时氨基酸的溶解度最小。

6．构成蛋白质的天然氨基酸，其D－构型和L－型普遍存在。

;思考题;思考题;谢谢！