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2025年大学《化学生物学》专业题库——酶在生物体内的作用机制
考试时间:______分钟总分:______分姓名:______
一、名词解释(每题3分,共15分)
1.诱导契合学说
2.酶的必需基团
3.别构效应
4.共价修饰
5.酶原
二、简答题(每题5分,共20分)
1.简述酶作为生物催化剂具有哪些基本特性。
2.解释酶活性位点具有催化作用的结构基础。
3.简述别构调节与别构酶的特点。
4.简述磷酸化修饰对酶活性的影响机制。
三、论述题(每题10分,共30分)
1.深入阐述酶的高效性主要源于哪些因素。
2.以一个具体的酶为例,详细说明其共价催化机制。
3.结合糖酵解途径,分析其中关键调控酶的别构调节机制及其生物学意义。
试卷答案
一、名词解释
1.诱导契合学说:指酶活性位点并非预先与底物完美匹配,而是在底物结合后,酶或底物(或两者)发生构象变化,使其相互适应,形成催化过渡态的有效结合状态的理论。
2.酶的必需基团:指位于酶活性位点或附近,对维持酶的空间构象、参与催化反应或与底物结合至关重要的氨基酸残基侧链基团。可分为结合基团(参与结合底物)和催化基团(参与催化反应)。
3.别构效应:指非底物的别构效应物与酶的非活性位点(别构位点)结合后,引起酶分子构象变化,进而改变其对底物的结合能力(通常是通过影响活性位点的构象)的现象。可分为激活效应和抑制效应,激活效应物称为别构激活剂,抑制效应物称为别构抑制剂。
4.共价修饰:指通过酶促或非酶促方式,在酶分子上引入或移除化学基团(如磷酸基、乙酰基等),从而改变酶活性或亚基间相互作用的过程。常见的有磷酸化/脱磷酸化、乙酰化/脱乙酰化等。
5.酶原:指酶以非活性形式存在的前体,通常在特定条件下(如激素刺激、切割、pH变化等)发生结构变化(激活),转变为具有催化活性的酶。
二、简答题
1.简述酶作为生物催化剂具有哪些基本特性。
*解析思路:回答酶的基本特性是常识性问题,需列出并简要说明。
*答:酶的基本特性包括:①高效性,催化效率远高于无机催化剂,源于其能降低反应活化能;②专一性,一种酶通常只催化一种或一类结构相似的底物,或催化一个特定的化学反应,这与其活性位点结构严格相关;③可逆性,大多数酶促反应是可逆的,反应平衡常数等于非酶催化的平衡常数;④温和条件,酶促反应通常在生物体常温、常压、中性pH等温和条件下进行;⑤易受影响,酶的活性易受抑制剂、激活剂、pH、温度、辅因子等因素的影响,且高温、强酸强碱等会导致酶变性失活。
2.解释酶活性位点具有催化作用的结构基础。
*解析思路:此题考查对活性位点结构和功能的理解。需要从空间构象、必需基团两方面作答。
*答:酶活性位点具有催化作用的结构基础在于其精密的构象和特化的氨基酸残基。首先,活性位点具有与特定底物结合的特定空间构象和形状,这种构象通过诱导契合机制在底物结合时进一步优化,形成适合催化的构象。其次,活性位点聚集了多种必需基团:①催化基团,如具有酸碱性质的氨基酸侧链(Asp,Glu,Lys,His等)、亲核性或亲电性的氨基酸侧链(Cys,Ser,Thr,Tyr,Cys等),它们直接参与化学键的断裂和形成,通过酸碱催化、亲核催化、亲电催化等机制降低反应活化能;②结合基团,如带电荷或极性的氨基酸侧链,它们负责稳定底物分子,使其处于有利于催化的构象或位置,并通过静电、氢键等非共价作用力将底物固定在活性位点。
3.简述别构调节与别构酶的特点。
*解析思路:考查对别构作用机制的理解。需要定义别构调节、说明别构酶的特点(存在别构位点、效应物结合位点、可变构象)。
*答:别构调节是指小分子效应物与酶分子除活性位点之外的其他部位(别构位点)结合,引起酶分子整体构象变化,进而改变酶对底物的催化活性或结合能力的过程。别构酶是指具有别构调节特性的酶,其特点包括:①通常由多个亚基组成;②除活性位点外,还具有一个或多个别构位点;③效应物结合于别构位点后,通过构象变化影响所有亚基的活性位点,导致酶活性发生协同性变化(即一个亚基被激活或抑制,其他亚基也随之激活或抑制);④别构调节常用于快速响应细胞信号,精细调控代谢途径。
4.简述磷酸化修饰对酶活性的影响机制。
*解析思路:考查常见的共价修饰机制。需要说明磷酸化如何改变酶活性,涉及结构变化和电荷变化。
*答:磷酸化修饰是指由磷酸基转移酶(激酶)催化,将磷酸基团从ATP等供体转移到酶特定位点(通常是Ser,Thr,Tyr残基的羟基)的过程。该修饰主要通过以下机制影响酶活性:①
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