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探秘SDS中向负极泳动蛋白：性质、原理与影响因素

一、引言

1.1SDS技术概述

SDS，即十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SodiumDodecylSulfate-PolyacrylamideGelElectrophoresis），是蛋白质研究领域中极为重要的一项技术。其基本原理基于十二烷基硫酸钠（SDS）与蛋白质的相互作用，以及聚丙烯酰胺凝胶的分子筛效应。

SDS是一种阴离子表面活性剂，它能断裂蛋白质分子内和分子间的氢键，破坏蛋白质的二级和三级结构。在强还原剂如巯基乙醇的存在下，蛋白质分子内的二硫键被还原，肽链完全伸展，进而与SDS充分结合。由于SDS带有大量的负电荷，使得蛋白质-SDS复合物带上了远远超过蛋白质原有电荷量的负电荷，从而掩盖了不同蛋白质间原有的电荷差异。此时，蛋白质在电场中的迁移速率主要取决于其分子量大小，而不再受蛋白质本身电荷性质和分子形状的显著影响。

聚丙烯酰胺凝胶则是由单体丙烯酰胺和交联剂N,N-甲叉双丙烯酰胺在引发剂过硫酸铵和催化剂N,N,N,N-四甲基乙二胺（TEMED）的作用下聚合而成的具有网状结构的凝胶。这种凝胶具有分子筛效应，不同分子量的蛋白质在凝胶中通过的难易程度不同，小分子蛋白质更容易通过凝胶的孔隙，迁移速度较快；大分子蛋白质则受到凝胶孔隙的阻碍，迁移速度较慢。在电场的作用下，蛋白质-S